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Alimentos II

Las proteínas son esencialmente poliaminoácidos, es decir heteropolímeros naturales formados por un gran número de aminoácidos de muy elevada masa molecular. Todos los aminoácidos están formados por un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-CO2H).

Los aminoácidos pueden clasificarse de acuerdo con las características delgrupo R unido al carbono alfa, ya que de ese grupo dependen las distintas propiedades de los aminoácidos y, por lo tanto, de las proteínas.
-Grupo R apolar, alifático: alanina, glicina, leucina, prolina, isoleucina, valina.
-Grupo R polar, sin carga: serina, treonina, cisteína, glutamina, metionina, aspargina.
-Grupo R aromático: fenilalanina, triptófano.
-Grupo R cargado negativamente a pHneutro: aspartato, glutamato.
-Grupo R cargado positivamente a pH neutro: arginina, lisina, histidina.
Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (por encima de los 200°), solubles en agua y con actividad óptica. Ésta última se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una solución de aminoácidos y se debe a laasimetría de uno de los carbonos, el cual tiene los cuatro grupos unidos diferentes. Los aminoácidos poseen propiedades sensoriales que contribuyen al sabor de los alimentos. Los aminoácidos dulces pertenecen a la serie D, y los aminoácidos amargos a la serie L. El aminoácido más dulce es el D-triptofono, el cual es 37 veces más dulce que la sacarosa.

El Nutrasweet es el aspartamo, un éster delácido L-aspártico que sirve como edulcorante dietético en los alimentos.

Estructura de las proteínas:
-Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
-Estructura secundaria: es el plegamiento regular y periódico que adoptan las proteínas. Hay dos tipos principales: hélice alfa y hoja plegada. Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan através de enlaces de hidrógeno.
-Estructura terciaria: es la organización que adquiere la proteína en el espacio cuando interaccionan distintos tramos de la cadena polipeptídica, los cuales pueden tener una estructura secundaria definida o no. Dentro de este tipo de estructuras se encuentran las proteínas globulares y las fibrilares. Sucede cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfay hojas plegadas.
-Estructura cuaternaria: en este tipo de estructuras hay más de una cadena polipeptídica y cada una forma una subunidad de la proteína. Es una proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos.

La desnaturalización de las proteínas se basa en la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria (sin ruptura de lacadena). Se produce muchas veces durante la preparación del alimento, el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales.

Funciones de las proteínas:
-Función estructural: las membranas plasmáticas y gran cantidad de tejidos están constituidos por proteínas que actúan como filamentos y “anclas” de soporte. Ej: colágeno (tendones y cartílados), queratina(pelo y uñas).
-Función contráctil o de movimiento: algunas proteínas permiten que la célula o determinadas organelas se muevan, cambien de forma, etc. La contracción de los músculos se realiza con la presencia de proteínas como son la miosina y la actina.
-Función de transporte: algunas proteínas transportan sustancias a ambos lados de la membrana plasmática, y otras en los líquidosextracelulares. Ej: en los glóbulos rojos, la hemoglobina transporta el oxígeno a los tejidos para que participe en la oxidación de los nutrientes.
-Función hormonal: estas proteínas permiten regular la actividad fisiológica y metabólica de las células. Algunas son hormonas de la naturaleza como la insulina, la tiroxina y la hormona de crecimiento. Otras permiten fijar nucleótidos o se fijan al ADN....
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