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Síntesis de Colágenos Fibrilares
Existen más de 20 colágenos, pero no son todos fibrilares. Esta manera de sintetizar colágeno es general, pero dentro de esta generalidad hay diferencias según familias. Esto se refiere en detalle a este grupo de colágenos, los fibrilares.

Esta proteína, como todas las de la matriz extracelular, es sintetizada por fibroblastos, luego en el RER sesintetizan las cadenas pro-alfa, separadas entre sí. Cada molécula de colágeno está formada por 3 cadenas alfa, las cuales comienzan a enrollarse dirigiéndose hacia el extremo amino terminal.

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Dentro del mismo RER, algunas lisinas y algunas prolinas se hidroxilan. Entonces, tenemos una cadena pro-alfa con grupos hidroxilos. En la siguiente etapa, ya no en el RER, ocurrenO-glicosilaciones, esto sucede en el Golgi. A través de vesículas pasan al Golgi y algunas lisinas se glicosilan.

Una vez que estas lisinas están hidroxiladas, las hebras polipeptídicas pro-alfa se ordenan a través de puentes di-sulfuros en su extremo caboxiterminal. Se forman α-hélices hacia el extremo amino.

Se forma entonces un pro-colágeno, y en sus extremos hay zonas sin α-hélices,denominadas péptidos de registro, debido a que se ponen una al lado de la otra y se forman puentes di-sulfuro, y luego se enrollan. A continuación se ponen en vesículas y las vesículas se transportan a la membrana y el contenido de las vesículas, pro-colágeno, se vierte al exterior(constitutiva.

En el extracelular, los colágenos fibrilares son modificados post-traduccionalmente a través deunas enzimas, las propeptidasas o pro-colágeno peptidasa. Estas cortan los dos extremos de las moléculas de pro-colágeno y lo que queda es la molécula de colágeno.

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Fallas en prolil hidroxilasa y en lisil hidroxilasa generan problemas; galactosa y/o glucosa, son transferida por una glicosil o galactosil transferasa.

Cuando la molécula no ha perdido los propéptidos, lamolécula de colágeno es bastante soluble, pero las enzimas que eliminan los propéptidos cambian al colágeno de tal forma que precipita para formar las fibrillas colágenas. En todo este proceso intervienen fibroblastos, generando fuerza desde el citoplasma hacia la matriz. Desde el fibroblasto llegan señales que le dicen a la molécula de colágeno cómo organizarse. Tenemos, entonces, el inicio de lafibrilla.

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Los colágenos son traduccionalmente modificados por la propeptidasa. En su mecanismo de síntesis, aparentemente no experimentan la eliminación de los propeptidos.

La prolil hidroxilasa requiere de ácidos ascórbico (vitamina C). En casos de escorbuto, falla la actividad de la prolil hidroxilasa. Los vasos sanguíneos tienen en general colágeno como parte de su paredy como los vasos sanguíneos pequeños están soportados por fibrillas reticulares, se produce sangrado, lo que hace que los dientes se suelten. Lo que sucede es que la hidroxoprolina forma enlaces de hidrogeno, aquí no se forman y se desestabiliza y se degrada la fibra.

Tipos de Colágeno

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FASIC: colageno asosciado a colageno fibrilar

El colágeno I es la proteína másabundante en el reino animal. La jalea es colágeno I. La jalea se saca del hueso. La matriz extracelular del hueso en un porcentaje alto es colágeno I. Cada fibrilla de colágeno I se forma en unión con el colágeno V. Esto significa que cuando la fibrilla de colágeno se comienza a armar, en el centro de la fibrilla primero se deposita colágeno V y hacia fuera colágeno I. por lo tanto el colágeno I esun heterodímero, con poco colágeno V y mayor cantidad de colágeno I.

El colágeno II es un colágeno bastante específico de algunas zonas determinadas, o de algunos tejidos específicos. Uno de ellos es cartílago, todos los tipos de cartílagos tienen colágeno II. En el humor vitro del ojo también. El colágeno II para formar fibrillas se une al colágeno XI el cual hace el centro de la...
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