Introducción

Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran la velocidad de las reacciones metabólicas que ocurren tanto a nivel celular como fuera de ellas, sin sufrir ellas cambios en su estructura y/o función.

La amilasa salival, denominada también ptialina o tialina,es la principal enzima de la saliva, que hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas).

Existe tres tipos de amilasa salival estos son:1. α-Amilasa: es el principal componente de la amilasa salival. Actúa a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En losanimales, es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.2.
2. β-Amilasa: también es sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace y rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa)a la vez. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Tiene un pH óptimo de 12.
3. γ-Amilasa: además de romper el último enlace glucosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina liberando glucosa. A diferenciade las otras amilasas, esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

La amilasa salival actúa en solución alcalina, neutra o ácidos leves; si existe una acidez más fuerte de pH 4, ésta se destruye, mientras que la alcalinidad excesiva la inhibe. Los iones de Cl-y NO3- tienen acción estimulante. Por su parte, las sales de metales pesados, como la plata y el mercurio, inhiben su acción por competitividad con la enzima. Debido a su sensibilidad a los ácidos, deja de actuar en el estómago.

La enzima cataliza el desdoblamiento [continua]

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