aminoacidos, peptidos y proteínas

Aminoacidos
Estereoisomeria: Esta presente en todos los compuestos que poseen un atomo de carbono asimetrico (que posea 4 sustituyentes distintos). Debido a la forma tetraedrica de los orbitales sp3 del atomo de carbono, los 4 sustituyentes pueden ocupar 2 ordenaciones diferentes en el espacio en torno al atomo de carbono. Es como una figura reflejada en un espejo.

los estereoisomeros poseenpropiedades fisicas identicas e igual reactividad quimica; sin embargo ambos hacen girar el plano de polarizacion de la luz igualmente en direcciones opuestas y ademas reaccion a diferentes velocidades con los reactvos. Segun la configuracion absoluta y la direccion de rotacion del plano de luz se denomina L-estereoisomero o D-estereoisomero. (Nota: la treonina y la isoleucina poseen 4estereoisomeros por poseer 2 centros quirales).
Formas ionicas: los aminoaciodos pueden adoptar diferentes formas ionicas dependiendo del pH a que se encuentre, es decir, en un medio acido este suele comportarse como base y en un medio alcalino se comporta como un acido y tambien cuando hay un pH donde la carga electrica media de las moleculas es cero, que es a lo que se le conoce como punto isoelectrico(pI) en este punto; el aminoacido se conoce como Zwitterion

Reacciones quimicas: Las reacciones organicas caracteristicas de los aminoacidos son las de sus grupos funcionales las cuales son importantes en la quimica de las proteinas.
En el grupo carboxilo: experimentan reacciones organicas conducentes a la forma amida, esteres y haluros de acilo. la esterificacion de los aminoacidos con etano oalcoholo bencilico, se utiliza como metodo de proteccion del grupo carbocilo de los aminoacidos en la sintesis quimica de los peptidos
En el grupo amino: los aminoacidos pueden acilarse por tratamiento con haluros o anhidridos de acido; este procedimiento se utiliza corrientemente para proteger el grupo α-amino en la sintesis quimica de los peptidos. Los grupos α-amino de los aminoacidosreaccionan con los aldehidos para formar las bases schiff que interienen como intermediarios en numerosas reacciones enzimaticas
En el grupo R: estas tenen reacciones coloreadas cualitativas tipicas de las funciones en sus grupos R, como el grupo tiol de la cisteina , el grupo hidroxilofenolico de la tirosina y el grupo guanidinio de la arginina. la capacidad de cambiar la estructura ya postraduccionalen una proteina es donde yace la importancia de las reacciones quimicas de este grupo, como en la cisteina donde se oxidan dos cisteinas para formar una cistina y con un enlace disulfuro.
Clasificacion por el grupo R
se clasifican en:
no polar
polar neutro
electronegativo
electropositivo
ademas que dentro de estos se encuentran aminoacidos alifaticos, ciclicos, aromaticos, azufrados yalcoholados.
los aminoacidos no polares son :
glicina
valina
leucina
isoleucina
metionina (que este ademas es azufrado)
fenilalanina (tambien es aromatico)
triptofano (tambien aromatico)
prolina (su cadena lateral es ciclica y se le conoce como inminoacido)
los aminoacidos polares neutros son:
serina (es alcoholado)
treonina (tambien alcoholado)
cisteina (es azufrado con un grupo tiol)tirosina (alcoholados)
asparagina (tiene grupo amida)
glutamina (tambien tiene grupo amida)
los electronegativos o acidos son:
glutamato
aspartato
los electropositivos o basicos son:
histidina (que ademas es aromatico)
arginina
lisina
(Todo aminoacido sin especificacion es un aminoacido alifatico)
Aminoacidos no proteicos
Existen aminoacidos que se encuentran de forma libre y combinadapero no en proteínas, la mayor parte de ellos derivados de los α-aminoacidos y estos se conocen como β-,γ- y δ-aminoacidos. estos aminoacidos no proteícos son aquellos que su centro quiral no es el carbono α si no que es cualquier otro carbono de la cadena hidrocarbonda. Su importancia recae en que son precursores importante de otras moleculas y ademas funcionan como intermediarios en el...