Auto acicalamiento en tigres

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METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS

MVZ Cuauhtémoc Nava Cuéllar Introducción El nitrógeno es un elemento sumamente importante para los organismo ya que forma parte de los aminoácidos y los ácidos nucleicos, por lo que su utilización debe ser optimizada los más posible. Los aminoácidos que sobrepasan las necesidades metabólicas para sintetizar nuevas proteínas y otras biomoléculas, nopueden almacenarse como ocurre con los ácidos grasos y la glucosa, por lo tanto son catabolizados. El nitrógeno que contienen es en su mayoría excretado, el resto de la estructura es utilizado como fuente de energía. Parte del nitrógeno de los aminoácidos degradados es utilizado para sintetizar las bases púricas y pirimidínicas. En este capítulo se estudian las vías metabólicas relacionadas con elcatabolismo de los aminoácidos, el destino del nitrógeno que contienen y la utilización del

esqueleto carbonado, así como, la síntesis y degradación de las bases púricas y pirimidínicas

Transaminación y desaminación El grupo -amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminación oxidativa. Durantela transaminación, el grupo -amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido

correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las cuales utilizan 1 -cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de todos los aminoacidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual se forma a partir de la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las aminotransferasas. El PLP se enlaza a la enzima y al sustrato formando lo que se conoce como base de Schiff. El grupo -amino es transferido al PLP creándosepiridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido aceptor toma el grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácido correspondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original. Posteriormente, la desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima alostérica mitocondrial requiere de NAD o NADP comocoenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminación. Mediante esta reacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y libera su esqueleto de carbono como -cetoglutarato, esto ocurre en ambos sentidos; la glutamato deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo sintetiza.

Transporte delamonio extrahepático al hígado El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado. Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado. La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atóxico. La glutamina se trasporta por lasangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio. Por otro lado, dado que el músculo obtiene energía principalmente de la glucólisis, utiliza una ruta diferente, el ciclo de la glucosa-alanina. El piruvato que se genera en la glucólisis experimenta una transaminación con glutamato, consecuentemente se forma alanina. El glutamato a 2

su vez ha obtenido su nitrógenodel amonio gracias a la glutamato deshidrogenasa. La alanina se transporta del músculo al hígado donde pierde su nitrógeno en forma de amonio mediante transaminación y desaminación. La transaminación de alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al músculo o para nutrir al cerebro. Este proceso cíclico...
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