Biografias

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ACTIVIDAD 4

Los disacáridos
se pueden definir de varias maneras:

compuestos que se obtienen por combinación de 2 moléculas de monosacáridos con eliminación de una molécula de agua (deshidratación). Por ejemplo, la sacarosa o sucrosa (azúcarcomún) se obtiene por combinación de la glucosa (un monosacárido) y de la fructosa (un monosacárido) con eliminación de una molécula de agua. A su vez,los disacáridos pueden ser fragmentados en moléculas más pequeñas añadiendo agua. Esta reacción se denomina hidrólisis. Por ejemplo, la hidrólisis de la sucrosa origina glucosa y fructosa.
ó como dos residuos de monosacáridos unidos por un enlace glucosídico, con pérdida de una molécula de agua al realizarse dicha unión. El enlace glucosídico es la formación de un acetal entre el -OH anomérico deun monosacárido y un -OH de otro monosacárido; es estable frente a la acción de las bases, sin embargo se hidroliza frente a los ácidos.
Ejemplo de disacárido tenemos a la lactosa, formado por una glucosa y una galactosa unidas por un enlace b 1,4. Puede adoptar dos configuraciones, dependiendo de la forma en la que quede cerrado el anillo de la glucosa, la a lactosa y la b lactosa, que seencuentran en equilibrio.

Los aminoácidos
son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Un aminoácido consta de un grupo amino, un grupo carboxílico, un átomo de hidrogeno y un grupo distinto R, enlazado al átomo de carbono que se llama el carbono ? (alfa), el grupo R se refiere a la cadena lateral que serán la identificación del aminoácido en la cadena proteica. Veinte tipos de cadenaslaterales de aminoácidos que varían en tamaño, forma, carga, capacidad de enlace de hidrogeno y reactividad química, se encuentran comúnmente en las proteínas
Los aminoácidos se encuentran unidos en la molécula de la proteína por enlaces peptídico (- CO-NH-) que se forman por condensación de ?- COOH de un aminoácido con el ?-NH2 de otro. Cuando varios aminoácidos se unen para dar un polímetro debajo peso molecular éste se conoce como polipéptido, mientras que el termino proteína se usan generalmente apara polímeros de peso molecular grande.
Las propiedades de las proteínas están en función de su composición y conformación de los aminoácidos que las componen de ahí que se deba tener especial atención en las propiedades químicas y físicas de tales compuestos. Se debe recordar que losaminoácidos en disolución (propiedades ácido-básicas), a pH neutro, son predominante iones dipolares (zwitteriones). En la forma dipolar de un aminoácido el grupo amino esta protonado y el grupo carboxilo esta disociado.

proteína
tiene multiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedaes de solubilidad dependiente de la concentracion de sal, polaridad del solvente, pH, y temperatura. Diferentesproteinas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteina es soluble otras precipitan.
Efectos De La Concentración De Sales 
La solubilidad de una proteina es sensible a la concentracion de sal. la concentracion de sal se expresa en terminos de fuerza ionica (I= ½Sci Zi2). La solubilidad de una proteina a baja fuerza ionica generalmente aumenta con la concentracionde sal. El salting in es el fenomeno por el cual la concentracion de sal aumenta la solubilidad de la proteina. A altas fuerzas ionicas, la solubilidad de la proteinas disminuye, este fenomeno es conocido como salting out. Este fenomeno se da basicamente por la competencia por las moleculas de agua que forman parte de la capa de solvatacion
Solventes Orgánicos 
El uso de solventes organicosmiscibles con el agua, tales como acetona y etanol, actuan como buenos precipitantes de de proteinas, ya que tienen menor poder de disolver estas proteinas, normalmente se utilizan abajas temperaturas (0ºC), ya que a temperauras mayores la proteinas tienden a denaturarse. uso tambien magnifica la conducta de la proteinas en la tecnica del salting out
Efectos De pH 
Las proteinas generalmente tiene...
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