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TRABAJO PRACTICO DE BIOLOGÍA

COLEGIO NACIONAL DE BUENOS AIRES

1. ¿Cuáles son las características moleculares básicas y comunes de los aminoácidos? ¿Cuántos tipos de aminoácidos existen y en qué difieren entre sí? ¿Cómo se denomina la unión entre ellos?

Todos los aminoácidos poseen la misma estructura fundamental; un átomo de Carbono o Central enlazado con un grupo Amino (NH2),con un grupo Carbóxilo (COOH) y con un átomo de Hidrógeno. En todo aminoácido hay otro átomo o grupo de átomos enlazados con el carbono central. Este grupo lateral se representa con la letra R y es distinto en cada grupo de aminoácidos.

En teoría puede existir una gran variedad de aminoácidos diferentes, pero sólo se utilizan 20 distintos para construir las proteínas. Son siempre los mismo 20,no importa de qué clase de célula se trate. Las cantidades variables de unidades de estos 20 tipos pueden unirse formando secuencias de variedad casi ilimitada.

Estos aminoácidos poseen la misma estructura básica pero difieren en los grupos laterales.

La unión entre los aminoácidos en las proteínas se denomina enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carbóxilode un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

2. ¿Qué tipo de asociación o sistema material forman los polipéptidos o proteínas con el agua? ¿Qué relación guarda este tipo de “solución” con la matriz citoplasmática celular?

Los polipéptidos forman con el agua una asociación denominada coloide o suspención coloidal. Estesistema material está formado por muchas partículas pequeñas insolubles y que no difunden (mayores que moléculas) pero suficientemente pequeñas para permanecer suspendidas en el líquido. Como los polipéptidos/proteínas en agua forman una solución coloidal- donde los polipéptidos/proteínas son las partículas pequeñas que permanecen suspendidas en el agua -, la matriz citoplásmatica celular tambiénconstituye un sistema material del tipo de solución coloidal donde todas las organelas de la célula (salvo el núcleo) están suspendidas en el componente líquido del citoplasma (citosol).

3. ¿Qué diferencias hay entre la estructura lineal, helicoidal y globular de las proteínas? ¿Una proteína puede variar el nivel estructural que posee si se modifica la temperatura o acidez del medio endonde se encuentra?

Existen varios niveles de organización diferentes en la molécula de proteína. La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica constituye lo que se llama estructura primaria. Esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos en el DNA y RNA de la célula.

La estructura secundaria de una molécula de proteína consiste en el enrollamiento de la cadenapeptídica sobre su propio eje para formar una hélice. Una estructura secundaria común en las moléculas de proteína se conoce como alfa- hélice. Esta implica la formación de espirales en la cadena polipeptídica. La alfa hélice es una estructura geométrica muy uniforme en la que cada vuelta de la espiral está integrada por 3-6 aminoácidos. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por laformación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos de las vueltas sucesivas de la espiral. Otro tipo común de estructura secundaria es la B laminar, presente en la fibroína, la proteína de la seda. Dicha estructura consta de muchas hileras de cadenas de aminoácidos extendidas en zigzag que están una al lado de otra y que se unen por medio de puentes de hidrógeno. La estructura de las proteínaslaminares las hace flexibles, más no elásticas. Las interacciones hidrofóbicas desempeñan una función importante en el plegamiento correcto de las macromoléculas.

La estructura terciaria de una molécula de proteína consiste en el plegamiento de la alfa hélice sobre si misma, este plegamiento imparte una estructura global específica a la molécula de proteína. Los puentes de hidrógeno y las...
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