Biologia

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3.- Propiedades de los aminoácidos. |

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida ala asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo delpH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en aguade un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. |
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Propiedades de los aminoácidos.
18 de febrero de 2010 Publicado por Javier García Calleja

Las propiedades de los aminoácidos derivan de su estructura química.
Recordemos que son moléculas que cuentan con un grupo ácido (carboxilo) –COOH y un grupo amina –HN2. Estos grupos están unidos aun carbono denominado carbono Este carbono se une también a un átomo de hidrógeno (H) y a una cadena lateral variable que identifica y da propiedades características a cada uno de los aminoácidos.

Entre las propiedades de los aminoácidos se pueden destacar las siguientes:
Carácter anfótero. Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendodel pH del medio donde se encuentre. Éste es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) por lo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter  básico.
Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (pH=7)  ambos grupossuelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles (esto se suele llamar ión zwitterión, que procede del griego “hermafrodita”).
A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo carboxilo ionizado, neutralizando éste y quedando únicamente la carga del grupo amino.
Por el contrario, en un pH más básico, el grupo aminocederá un H+ al medio y el aminoácido quedará con carga negativa.

La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctrica del aminoácido.
El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Como cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, ya que poseecadenas laterales distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos, denominado electroforesis, que se basa en este concepto. Dicho método consiste en situar una disolución de los aminoácidos que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos con carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo, mientras que los que tengan carga positiva lo harán hacia el cátodo y losque se encuentren en su punto isoeléctrico no se moverán. Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los aminoácidos irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico.
Estereoisomería. Como el carbono a es asimétrico existen dos estéreo-isómeros con distinta actividad óptica. Para diferenciar ambos isómeros en una fórmula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y los...
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