Biomoleculas 3d

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Práctica 1: Biomoléculas 3D

Objetivo de la práctica

Esta práctica nos permite observar las estructuras moleculares con ayuda del programa spdbv.Dentro de las secuencias de aminoácidosestudiaremos diferentes partes centrandonos en:

-Extremos N y C terminal

-Un carbono alfa

-Enlace peptídico

-Polaridad y tamaño de la molécula

-Formación de α-hélice y lalámina β

Posteriormente observaremos una proteína con la secuencia completa de aminoácidos.
Por último una molécula de DNA y ARN.

Procedimiento Experimental:

Partiendo de la siguientesecuencia de aminoácidos (triptófano-valina-ácido glutámico- triptófano-valina-alanina-ácidoaspártico-triptófano-lisina-alanina-fenilalanina-triptófano-arginina-fenilalanina-fenilalanina-alanina-leucina-leucina-leucina-valina) estudiamos:

Carbono α:

Podemos distinguir este carbono alfa ya que encontramos dos enlaces peptídicos uno de ellos unido a un grupo amino(izq.) y el otro unido a ungrupo carboxilo(der.) y un radical R hacia arriba.

Enlace peptídico:

Es un enlace peptídico puesto que une el aminoácido superior con el siguiente en la cadena de aminoácidos

C-terminal:Podemos observar que es un c-terminal puesto que el grupo ácido queda libre en uno de los extremos de la proteína.

N-terminal:
Esta vez encontramos el grupo amino en el otro extremo de lasecuencia de aminoacidos libre.

Cuando acabamos esto pasamos el péptido a α-hélice.

En este estado el mayor número de enlaces(enlaces de H) provocan que la molécula sea más estable estructuralmente.Nuevamente volvemos a observar los extremos N y C terminal

C-terminal:

Este es el C terminal puesto que el grupo carboxilo esta libre en el extremo de la secuencia

N-terminal:Encontramos un grupo amino libre en uno de los extremos de la secuencia de aminoacidos

También un enlace peptídico

Por último un carbono alfa:

Ahora comprobaremos la diferencia de potenciales de...
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