Bioquimica

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Catalizadores Biológicos “Enzimas”
* Enzima: Proteínas que tienen la función de acelerar reacciones químicas en los sistemas Biológicos.
* Proteína: Estructura molecular constituida por unidades denominadas “AMINOACIDOS”. Poseen un amino y un grupo Carboxilo terminales que interactúan entre si para formar cadenas peptidicas por medio de “enlaces peptídico”.
Estructura de lasproteínas.
* Estructura Primaria: Formada por la secuencia de aminoácido unidos por “enlace peptídico” que es la interacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoacido.

* Estructura Secundaria: Plegamiento de la cadena polipeptidica a traves de “PUENTES DE HIDROGENO” formando una helice α o una estructura plegada β o plana.

* Estructura Terciaria:Disposicion tridimencional de la cadena polipetidica influenciada por varios factores:
* Puentes de Hidrogeno
* Puentes Disulfururo
* Cargas electrostaticas (+ ) (-)
* Interacciones “NO Polares” Hidrofobicas.

* Estructura Cuaternaria: La presentan “Algunas” proteinas. Es la union de varias cadenas polipeptidicas.
Caracteristicas de una enzima
* Incrementa la velocidad dereaccion disminuyendo la energia de activacion.
* No cambia su estructura durante el proceso
* No forma parte del producto final
* Se une de forma covalente “temporal” al sutrato formando un intermediario.
* No modifica la Keq de la reaccion.
* Se encuentra en pequeñas cantidades.
* Actuan en sustratos especificos
* Pueden actuar de forma reversible.
* Son susceptiblesa cambios de Temperatura y pH.
Estructura quimica de un Enzima.
* APOENZIMA: Es la parte proteica desprovista de cofactores o grupos prosteticos. Es cataliticamente “INACTIVO”
NOTA: No todos los Enzimas requieren de cofactores o grupos prosteticos
* COFACTOR: Moleculas pequeñas organicas o inorganicas que “requiere” el apoenzima para su actividad. El cofactor se encuentra debilmenteunido al apoenzima.
Ejemplo: en la lisina oxidasa el Cu esta debilmente unido pero es indispensable para su funcion.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES , SUS COENZIMAS DERIVADAS Y SUS FUNCIONES |
VITAMINA | COENZIMA DERIVADA | ABREVIATURA | FUNCIÓN |
TIAMINA (B1) | PIROFOSFATO DE TIAMINA | TPP | DESCARBOXILACIÓN Y TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACILO. |
RIBOFLAVINA (B2) | FLAVINA MONONUCLEÓTIDO | FMN |PORTADORES DE HIDRÓGENO Y ELECTRONES EN OXIDO-REDUCCIONES |
| FLAVINA Y ADENINA DINUCLEÓTIDO | FAD | |
ÁCIDO NICOTÍNICO | NICOTINAMIDA Y ADENINA DINUCLEÓTIDO | NAD+ | PORTADORES DE HIDRÓGENO Y ELECTRONES EN OXIDO-REDUCCIONES |
| NICOTINAMIDA Y ADENINA DINUCLEÓTIDO FOSFATO | NADP+ | |
PIRIDOXINA, PIRIDOXAL Y PIRIDOXAMINA (B6) |   |   | TRANSAMINACIÓN Y DECARBOXILACIÓN |
ÁCIDO PANTOTÉNICO| COENZIMA A | COASH | TRANSFERENCIA DE ACILOS |
BIOTINA | ENLAZADA COVALENTEMENTE A CARBOXILASAS |   | CARBOXILACIÓN |
ÁCIDO FÓLICO | TETRAHIDROFOLATO | TH4 | TRANSFERENCIA DE UN CARBONO |
COBALAMINA (B12) | COENZIMA DE COBAMIDA |   | REORDENAMIENTOS, TRANSFERENCIA DE METILOS |

* GRUPO PROSTETICO: Es similar al cofactor pero “Esta firmemente unido al apoenzima”
Ejemplo: En loscitocromos el grupo prostetico Hemo esta fuertemente unido y se requieren acidos muy fuertes para disociarlo del apocitocromo.
Citocromos: Actuan en la transferencia de electrons
* Holoenzima: Se denomina asi al Enzima ACTIVO.
APOENZIMA + COENZIMA (o Cofactor)+ GRUPO PROSTETICO Holoenzima
Regiones espaciales de un Enzima.
* Centro de fijacion del sustrato.
* Centro activo.
*Centro alosterico ( solo en algunos casos)
Especificidad de una enzima
* Alta.
* Presentan “CENTRO DE FIJACION DEL SUSTRATO” que es un Ordenamiento lateral de las cadenas de aminoacidos del polipeptido dispuesto especialmente para fijar un “SUSTRATO ESPECIFICO”
Ejemplo: Especificidad amplia: HEXOQUINASA: Fosforila glucosa, manosa, fructosa.
Especificidad unica: GLUCOQUINASA: Actua...
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