Bioquimica

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LABORATORIO
QUIMICA ORGANICA
PREINFORME

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

TUTOR
JEYSSON FABIÁN SÁNCHEZ SUÁREZ

PRESENTADO POR:
JOSE ISIDRO SAENZ CHACON
COD. 13957545

ESCUELA CIENCIAS AGRARIAS

AGRONOMIA

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UniversidadNacional Abierta
y a Distancia UNAD
SEPTIEMBRE 2010

MARCO TEORICO
Las proteínas son compuestos a base de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y generalmente azufre y fósforo. El elemento característico es el nitrógeno. Todas las enzimas, algunas hormonas y muchos componentes estructurales importantes de la célula son proteínas.
Las moléculas de proteína son muy grandes y contienen milesde átomos; su estructura es extremadamente compleja. Gran parte de las proteínas intracelulares son enzimas, sustancias que regulan la rapidez con que se han de tener numerosas reacciones celulares.
Las moléculas de proteína están formadas por componentes más simples llamados aminoácidos. Puesto que cada proteína puede tener cientos de aminoácidos combinados en ciertas proporciones y orden esposible una variedad prácticamente infinita de moléculas de proteína. Se han ideado métodos de análisis para reconocer la disposición exacta de aminoácidos en una molécula proteínica. La insulina, hormona secretada por el páncreas y utilizada en el tratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuya estructura se conoció. La ribononucleasa, secretada por el páncreas, fue la primera enzima dela cuál se conoció el orden exacto de aminoácidos.
Pueden distinguirse varios niveles de organización en la molécula de proteína. El primer nivel es la llamada estructura primaria, que depende de la serie de aminoácidos en la cadena de polipéptidos. Esta serie, está determinada a su vez, por la serie de nucleótidos de RNA y DNA del núcleo de la célula. Un segundo nivel de organización de lasmoléculas proteínicas supone la adopción de la forma de hélice u otra configuración regular por la cadena de polipéptidos. Estas cadenas ordinariamente no se encuentran planas en una molécula de proteína, sino que adoptan formas espiralazas para dar una estructura tridimensional. Una de las estructuras secundarias comunes de las moléculas proteínicas es el hélice enα, que se supone una formaciónespiralaza de la cadena de polipéptidos básica. La hélice enα es una estructura geométrica muy uniforme con 3.6 aminoácidos que ocupan cada vuelta de la hélice. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formación de enlaces de hidrógeno entre residuos de aminoácidos en vueltas sucesivas de espiral.
Aminoácidos.
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidos de las proteína homólogas.
Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y lametionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
Aminoácidos con grupos R polares sin carga.Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que losaminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua.
La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la cantidad de proteína soluble en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos,...
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