CAP 2 Y 3

CAPITULO 2-FUNDAMENTOS QUIMICOS
Enlaces covalentes y no covalentes
Los enlaces covalentes son muy estables porque las energías requeridas para romperlos son mucho más grande que la energía térmica disponible a temperatura ambiente o a la temperatura corporal. En cambio las interacciones no covalentes no requieren de mucha energía para romperse; por ende tienen una existencia transitoria atemperaturas fisiológicas ya que pueden romperse y formarse constantemente. A pesar de ello múltiples interacciones no covalentes pueden actuar juntas para producir asociaciones altamente estables y especificas entre diferentes partes de una molécula o entre diferentes macromoléculas.
Complementariedad molecular
Es un ajuste del tipo llave-cerradura que exhiben algunas moléculas entre sí, debido a susformas, sus cargas o alguna otra propiedad física. A mayor complementariedad, mayor afinidad y mayor especificidad. Esta complementariedad les permite unirse a través de interacciones no covalentes. Estas múltiples interacciones específicas entre regiones complementarias dentro de una proteína permiten que esta se pliegue en una conformación única, y también mantienen unidas las dos cadenas de DNA.Macromoléculas biológicas
Proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos son polímeros formados a partir de moléculas pequeñas denominadas monómeros. Estos monómeros se unen de forma covalente a través de una reacción de deshidratación donde se pierde una molécula de agua. En un poli péptido se forma un enlace peptídico, en un ácido nucleico enlace fosfodiéster y en un polisacárido enlaceglucosídico.
Proteínas
Los aminoácidos (monómeros) que componen las proteínas (20) difieren solo en sus cadenas laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos (leucina, triptófano); los que tienen cadenas laterales polares son hidrófilos, y estos a su vez pueden estar cargados a pH 7 de forma: positiva (aminoácidos básicos como arginina y lisina) o negativa (aminoácidos ácidoscomo aspartato y glutamato). Asparagina y glutamina carecen de carga, pero tienen cadenas laterales polares con grupos amidos capaces de formar enlaces de hidrogeno; serina y treonina tienen cadenas laterales con grupos hidroxilo que también pueden formar enlaces de hidrogeno. Los aminoácidos especiales son:
.Cisteina: su cadena lateral tiene un grupo sulfhidrilo capaz de formar un enlace disulfurocon una segunda cisteína que se encuentre dentro de la misma cadena o formando parte de otra proteína; de esta manera estabiliza su propia estructura o la interacción entre dos proteínas.
.Glicina: su pequeño tamaño le permite a la proteína realizar giros o loops, para insertarse en espacios estrechos.
.Prolina: su cadena lateral se dobla para formar un anillo al unirse covalentemente alnitrógeno del grupo amino del carbono quiral. Debido a esto la prolina crea una angulación rigida en una cadena proteica limitando la forma en que una proteína puede plegarse donde hay restos de prolina.
Ácidos nucleicos
Los monómeros que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Todos los nucleótidos tienen una estructura común: un grupo fosfato unido por enlace fosfoéster a una pentosa y éstaunida a una base. En el RNA la pentosa es ribosa; en el DNA es dexosirribosa. Las bases pueden ser purinas (doble anillo, adenina y guanina) o pirimidinas (un solo anillo, uracilo, timina y citosina). Las bases adenina, guanina y citosina se encuentran en DNA y RNA; timina solo en DNA y uracilo solo en RNA. El carácter acido de los nucleótidos se debe al grupo fosfato, el cual en condiciones normalesintracelulares libera un proton y deja al fosfato cargado negativamente. La mayoría de los ácidos nucleicos en las células están asociados a proteínas, las cuales forman una interacción iónica con los fosfatos cargados negativamente. Los nucleótidos son nucleósidos con uno, dos o tres grupos fosfatos.
La presencia del hidroxilo en la posición 2´de la ribosa hace que el RNA sea muy inestable,...