Catabolismo de aminoacidos

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Catabolismo de los aminoácidos
Catabolismo de Glutamina/Glutamato y de Asparragina/Aspartato
La glutaminasa es una importante enzima del túbulo renal implicada en la conversión de glutamina (del hígado y de otros tejidos) a glutamato y NH3+, siendo el NH3+ excretado en la orina. La actividad de la glutaminasa está presente en muchos otros tejidos también, aunque su actividad no es tanprominente como en el riñón. El glutamato producido de la glutamina es convertido a α-cetoglutarato, haciendo que la glutamina sea un aminoácido glucogénico.
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La asparaginasa también se distribuye extensamente dentro del cuerpo, donde convierte la asparragina a amoníaco y aspartato. El aspartato se transamina a oxalacetato, que sigue el camino gluconeogénico a glucosa.
Elglutamato y el aspartato son importantes en recoger y eliminar el nitrógeno amino vía la glutamina sintetasa y el ciclo de la urea, respectivamente. La trayectoria catabólica de los esqueletos de carbono implica reacciones de aminotransferasa simples de 1 paso que producen directamente cantidades netas de un intermediario del Ciclo del TCA. La reacción de la glutamato deshidrogenasa que funciona enla dirección de la producción de α-cetoglutarato proporciona una segunda ruta que conduce del glutamato a la gluconeogénesis.
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Catabolismo de Alanina
La alanina es también importante en el transporte del nitrógeno entre tejidos como parte del ciclo de la glucosa-alanina (véase arriba). La vía catabólica de la alanina implica una reacción simple de aminotransferasaque produce directamente piruvato. Generalmente el piruvato producido por esta vía resultará en la formación del oxaloacetato, aunque cuando la carga de energía de una célula es baja el piruvato será oxidado a CO2 y H2O por vía del complejo PDH y del Ciclo del TCA. Esto hace que la alanina sea un aminoácido glucogénico.
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Catabolismo de Arginina, Ornitina y ProlinaEl catabolismo de la arginina comienza dentro del contexto del ciclo de la urea. Es hidrolizada a urea y ornitina por la arginasa.
La ornitina, en exceso de las necesidades del ciclo de la urea, es transaminada para formar el glutamato semialdehido. El glutamato semialdehido puede servir como el precursor de la biosíntesis de prolina como se describe arriba o puede ser convertido a glutamato.El catabolismo de prolina es un reverso de su proceso de síntesis.
El glutamato semialdehido generado del catabolismo de la ornitina y de la prolina es oxidado a glutamato por una glutamato semialdehido deshidrogenasa independiente de ATP. El glutamato puede entonces ser convertido a α-cetoglutarato en una reacción de transaminación. Así la arginina, la ornitina y la prolina, songlucogénicos.
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Catabolismo de Serina
La conversión de serina a glicina y luego la oxidación de glicina a CO2 y NH3, con la producción de dos equivalentes de N5,N10-metileno THF, fue descrito arriba. La serina puede ser catabolizada de nuevo al intermediario glicolítico, 3-fosfoglicerato, por una vía que es esencialmente un reverso de la biosíntesis de serina. Sinembargo, las enzimas son diferentes. Aunque se ha demostrado en mamíferos como roedores y perros que la serina se puede convertir en piruvato mediante una reacción catalizada por la desaminación de serina/treonina deshidratasa, esta actividad de la enzima parece faltar en los seres humanos.
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Catabolismo de Treonina
Hay por lo menos tres vías para el catabolismo detreonina que se han identificadas en levaduras, insectos y vertebrados como mamíferos. La treonina principales catabololizing vía en los seres humanos implica glicina independiente serina/treonina deshidratasa α-cetobutirato rendimiento que es más catabolizan a propionil-CoA y finalmente el ciclo del ATC intermedios, succinil-CoA. Serina/treonina deshidratasa se expresa en altos sólo los niveles en el...
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