Celdas Electroquímicas

Páginas: 8 (1983 palabras) Publicado: 21 de junio de 2014
Universidad Central de Venezuela
Facultad de Ciencias
Escuela de Biología

Asignatura: BIOQUÍMICA GENERAL (Obligatoria)
Tipo de asignatura: Teórica
Código: 1031
Unidades crédito: 5
Horas semanales: 5 horas teóricas por semana
Departamento: Biología Celular
Objetivo de la asignatura
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Adiestrar al estudiante en el manejo del lenguaje bioquímico.
Familiarizar alestudiante con los principales tipos de biomoléculas, su estructura y propiedades.
Reconocer los diferentes tipos de funciones que realizan estas biomoléculas en los seres vivos.
Destacar la relación entre la estructura y la función de las biomoléculas.
Familiarizar al estudiante con las principales rutas de transformación de las biomoléculas (metabolismo) y la
regulación de las mismas.Reconocer la importancia y el alcance de la metodología experimental en el desarrollo de los estudios
bioquímicos.

Contenido Programático
TEMA 1: LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS.
I. AMINOÁCIDOS:
1. Estructura general de los aminoácidos. Grupos R no polares, polares sin carga, polares cargados. Ejemplos.
Reacciones del grupo amino y del grupo carboxilo de los α-aminoácidos. Propiedadesácido-básicas. Curva de
titulación de un aminoácido monoamino y monocarboxilo. Ión híbrido y punto isoeléctrico.
2. Propiedades ópticas debidas al carbono asimétrico. Absorbancia de luz UV de los aminoácidos aromáticos.
3. Separación de aminoácidos.
II. LAS PROTEÍNAS Y SUS PROPIEDADES.
1. Métodos de purificación de proteínas y criterios de pureza.
2. Composición de aminoácidos de las proteínas.3. Identificación del N-terminal y del C-terminal.
4. Determinación de secuencias. Fragmentación por hidrólisis parcial. Separación y análisis de péptidos. Etapas en
la determinación de secuencias.
III. NIVELES DE ORGANIZACIÓN.
1. Estructura Primaria. El enlace peptídico: características. Relación entre estructura primaria y conformación
nativa. Significado biológico de la secuencia deaminoácidos.
2. Estructura Secundaria. α-Hélice, hoja β-plegada, giros β y arrollamiento al azar. Estabilidad de la estructura
secundaria. Estructura supersecundaria.
3. Estructura terciaria. Dominios. Plegamiento proteico. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria.
4. Estructura cuaternaria. Monómeros y oligómeros. Significado biológico. Hemoglobina.
TEMA 2: ENZIMAS.
I. ENZIMAS: DEFINICIÓNY PROPIEDADES QUE LA CARACTERIZAN.
1. Definición de catalizador biológico. Características generales.
2. Definición de un sistema simple enzima sustrato. E + S ↔ ES → P + E.
3. Cofactores, coenzimas, grupos prostéticos, apoenzima y holoenzima.
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Especificidad enzimática. Modelos que explican la unión del sustrato: “llave-cerradura” y “ajuste inducido”.
Relación entreconformación y actividad catalítica.
Clasificación sistemática de las enzimas según el tipo general de la reacción en la cual participa.
Medición de la actividad enzimática.

II. CATÁLISIS.
Órdenes de reacción.
Energía de activación.
Estado de transición.
Cinética enzimática. Teoría de Michaelis-Menten. Concepto de estado estacionario. Significado de la constante
de Michaelis-Menten (Km) yde Vmáx. Medición de v versus [S] y 1/v versus 1/[S]. Efecto de la concentración
de la enzima y del sustrato sobre la velocidad de la reacción. Efecto del tiempo, pH y temperatura sobre la
velocidad de la reacción.
5. Formas de expresión de la actividad enzimática.
III. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
1. Inhibición competitiva.
2. Inhibición no competitiva.
3. Representacionesgráficas.
IV. MODULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Mecanismos a corto plazo y a largo plazo:
a. Alosterismo y modificación covalente.
b. Síntesis y degradación de enzimas.
V. COENZIMAS.
NAD, FAD, CoA, fosfato de piridoxal, ATP y UTP.
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TEMA 3: CARBOHIDRATOS Y CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS.

a) ESTRUCTURA DE CARBOHIDRATOS.
I. DEFINICIÓN, DIVERSIDAD QUÍMICA Y FUNCIONES.
II....
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