Ciencia

Solo disponible en BuenasTareas
  • Páginas : 21 (5006 palabras )
  • Descarga(s) : 0
  • Publicado : 28 de agosto de 2012
Leer documento completo
Vista previa del texto
Primer Parcial!

1. ¿En donde esperarías encontrar las cadenas laterales no polares de un aminoácido en una concentración no polar?

2. ¿Cual es la diferencia entre la prolina y el resto de los aminoácidos?

3. ¿El enlace disulfuro caracteriza a que aminoácido?

4. Los aminoácidos con cadenas laterales ácidas se caracterizan por ____ protones a un Ph fisiológico, mientras quelos aminoácidos con cadenas laterales polares básicas se caracterizan por _____ protones a un Ph fisiológico.

5. ¿Por qué la glicina es ópticamente inactivo?

6. ¿Cuál es la configuración de todos los aminoácidos en las proteínas?

7. ¿Cuál es la fórmula de Henderson-Hasselbalch?

8. ¿Qué encontramos con esta formula?

9. ¿Que es un tampón?

10. ¿A que le llamamospunto isoeléctrivo?

11. ¿La aspirina un ÁCIDO DÉBIL NO CARGADO puede o no puede atravesar las membranas? Y ¿porque?

12. ¿Por qué la morfina también puede penetrar las membranas?

13. ¿Qué es un enlace peptídico? ¿Qué grupos une?

14. Diferencias entre las estructuras de las proteínas (primaria, secundaria , terciaria y cuaternaria)

15. ¿Qué es una hélice a?

16. ¿Qué tipode enlace estabiliza a la hélice a?

17. ¿Qué aminoácido es capaz de retorcer una hélice a?

18. ¿Cuál es la diferencia entre una hélice a y una lámina b?

19. ¿Qué es un dominio?

20. Tipo de estructura proteica que se caracteriza por presentar dominios?

21. Nombra algunos agentes desnaturalizantes de las proteínas.

22. ¿Nombre de las proteínas que ayudan a mantener o acrear el plegamiento proteico?

23. ¿Tipo de estructura que presenta la hemoglobina?

24. ¿Qué es la amiloidosis?

25. ¿Qué e la prionosis?

26. ¿Que es lo que le confiere resistencia al prion para no ser degradado?

27. Señala los dos componentes de la hemoglobina

28. ¿Cuantas cadenas polipeptídicas se encuentran en la hemoglobina?

29. Función de la Hemoglobina30. La hemoglobina al unir las primeras moléculas de O2, se vuelve más afin por el O2 o no?

31. Cual es el punto del efecto Bohr en la liberación del oxígeno de la hemoglobina.

32. ¿En los tejidos se encuentra un PH más ácido o alcalino?

33. ¿En los pulmones se encuentra un Ph más ácido o alcalino?

34. ¿De donde proviene la 2,3 bifosfoglicerato?

35. ¿El 2,3 bifosfogliceratodisminuye o aumenta la afinidad de la hemoglobina por el O2?

36. ¿En caso de una hipoxia o anemia el 2,3 bifosfoglicerato, aumenta, reduce o se queda igual?

37. ¿Causa de la anemia drepanocítica o drepanocitosis?

38. Problema en la metahemoglobinemias

39. ¿Que son las talasemias?

40. Señala las diferencias de las Talasemias a y b

41. ¿En las talasemias de tipo a laafinidad por el O2 es alta o baja?

42. ¿Es importante en la estructura del colágeno (helicoidal triple), ya que aumenta al máximo la formación de enlaces hidrógeno intercatenarios?

43. Se destaca en el Síndrome de Ehers – Danlos mutaciones en los genes para el colágeno de que tipo?

44. ¿Tipo de osteogénesis en la cual los paciente mueren de hipoplasia pulmonar en el útero, forma másgrave de la osteogénesis?

45. ¿Diferencias entre la elastina y colágeno, que elemento esta ausente totalmente y que elemento esta presente en menor medida?

46. ¿Quién segrega elastasa?

47. ¿Papel de la a1 antitripsina con relación a la elastasa y elastina?

48. ¿Cual sería el resultado de un defecto genético de la a1 antitripsina? (podría inducir enfisema) (podría inducircirrosis) (o ambas)

49. ¿Qué es una enzima?

50. ¿Cual es la función de una enzima?

51. ¿Que es una holoenzima?

52. ¿Que es el sitio activo de una enzima?

53. Señala los 3 factores que afectan la velocidad de reacción de una enzima.

54. Que es una inhibición competitiva de una enzima

55. Señale los cambios en el km , V. máx. y la representación de lineweaver burk como...
tracking img