Cinetica de las enzimas

Solo disponible en BuenasTareas
  • Páginas : 14 (3450 palabras )
  • Descarga(s) : 0
  • Publicado : 6 de febrero de 2010
Leer documento completo
Vista previa del texto
Introducción.

Las enzimas son catalizadores orgánicos, aceleran las reacciones biológicas ya que disminuyen la energía de activación del proceso. Son proteínas.
Algunas enzimas para encontrarse en forma activa necesitan asociarse a un cofactor o coenzima para asi formar un complejo enzima-cofactor que recibe el nombre de holoenzima, cuando se separa en cofactor la enzima se encuentra inactivay recibe el nombre de apoenzima.
Para la realización del presente trabajo, se utilizó la -amilasa que es la enzima responsable de la digestión de los almidones ingeridos.
Las reacciones enzimaticas muestran un rasgo característico que no se observa en las reacciones no enzimativas: la saturación con el sustrato.
A una concentración de sustrato baja, la velocidad inicial de la reaccion es casiproporcional a la concentración del sustrato.
Sim embargo a medida que la concentración de sustrato aunmenta, la velocidad inicial de la reaccion disminuye y deja de ser aproximadamente proporcional a la concentración de sustrato.
Con un aunmento posterior de la concentración del sustrato, la velocidad de la reaccion llaga a ser esencialmente independiente de la concentración de sustrato y seaproxima asintoticamente a una velocidad constante, se dice entonces que la enzima se halla saturada por su sustrato.

Fig1. Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética de la enzima.

La teoria de Michaelis-Menten supone que la enzima E se combina primero con el sustrato S y forma el complejo Enzima-Sustrato ES y este ultimo forma enzima libre y producto P.
K+1 K+1
E + S ESES E + P
K-1 K-1

Vo Vmáx S Esta es la ecuación de Michaelis.Menten de la velocidad
Km S para una reaccion de un solo sustrato, catalizada enzimati-
camente.

Km es igual a la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial de la reaccion es la mitad de la velocidad máxima.
Transformando la ecuación deMichaelis-Menten en la reciproca se obtuvo la ecuación de Lineweaver-Burk:

1Vo  KmVmax . 1S + 1/Vmax

De esta manera cuando se representa graficamente 1/Vo Vs 1/S, se obtiene una recta de esta menera permite la determinación mucho mas exacta del valor de Vmax.

Las enzimas presentan mucha seceptibilidad a la influencia de diferentes factores entre ellos se encuentra el pH, la temperatura yel tiempo.
La mayoria de las enzimas poseen un pH característico al cual se actividad es máxima, valores de pH por encima o por debajo de ese pH ocasionan una disminución de su actividad.
La forma de la curva de actividad-pH varia con la concentración de sustrato. La curva es mucho mas significativa si la enzima se mantiene saturada por el sustrato en todos los valores de pH a los cuales seexperimenta.
Con respecto a la temperatura, al igual que la mayoria de las reacciones químicas, las reacciones enzimaticas se incrementan al aumentar la temperatura, dentro del intervalo en el que la enzima es establey permanece totalmente activa.
Aunque En la mayoria de las reacciones enzimaticas parecen tener una temperatura optima, que es el pico en las representaciones graficas, este seproduce por que la enzima, al ser una proteína se desnaturaliza con el calor y se inactiva cuando la temperatura sobrepara un cierto punto. Por lo que la aparente temperatura optima es el resultado del incremento habitual de la velocidad con la temperatura y el incremento de la velocidad de desnaturalizacion termica del enzima al sobrepasar una temperatura critica.

Hay inhibidores de las enzimasque en algunos casos son elementos importantes en la regulación del metabolismo intermediario.
Los tres tipos principates de inhibiciones son: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva, acad una de ella se puede identificar en base a los efectos que producen a la cinética de la reaccion enzimatica.

 Inhibición competitiva: En este tipo de inhibición, el inhibidor puede combinarse...
tracking img