Cinetica enzimatica

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CINETICA ENZIMATICA
• Catálisis enzimática Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción química, son consideradas catalizadores biológicos

Historia sobre conocimiento de las enzimas
• 1700: estudios de digestión de carne mediante secreciones digestivas • 1800: conversión de almidón en azúcar por la saliva • 1810: estudios sobre fermentaciones • 1850: Luis Pasteur concluye quefermentación de azúcares en alcoholes por levadura era catalizado por fermentos • 1876: Kühne llamó a estas moléculas como enzimas

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Características de las enzimas
• Las enzimas son agentes catalizadores de los sistemas biológicos • Todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas • Aumenta la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1014 • Son altamente específicas • Son máseficientes • Muchas enzimas presentan regulación de su actividad

Clasificación de las enzimas
• 1.- Oxidoreductasas: procesos redox: adición o sustracción de electrones: deshidrogenasas, reductasas, oxidasas • 2.- Transferasas: transfieren grupos: quinasas o fosfotransferasas, aminotrasferasas • 3.- Hidrolasas: ruptura enlaces por H2O: glicosidasas, nucleasas, peptidasas • 4.- Liasas: ruptura deenlace no por H2O: descarboxilasas, desaminasas • 5.- Isomerasas: cis-trans, cetona-aldehído: mutasas, epimerasas • 6.- Ligasas: formación de enlaces: sintetasas, sintasas

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Alteraciones en actividades enzimáticas
• La deficiencia de una actividad enzimática causa enfermedad. • Enfermedades hereditarias se refieren a errores congénitos o innatos en el metabolismo (aminoácidos, H deCarbono, lípidos). • Deficiencia en la actividad enzimática, hay menor producto formado que el necesario, o bien acumulaciones de productos metabólicos por deficiencia en la enzima que utiliza estos productos. • Actividad enzimática mayor que lo normal por mayor síntesis o aumento de la actividad. • Estrategias terapéuticas actuales: modificaciones en la dieta (inducción de síntesis de enzimas),terapia génica (inserción o silenciamiento del gen).

Enzimas dependientes de cofactores
• Apoenzima + cofactor o coenzima= holoenzima • Cofactores inorgánicos (cationes, aniones) • Coenzimas: derivados de vitaminas (NAD, FAD, etc)

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Coordenada de la reacción

Ecuaciones que representan la Teoría del Estado de Transición

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Reacciones con distinto G

Reacción G = 0

ReacciónG negativo

Comparación de una reacción catalizada enzimáticamente con una no catalizada enzimáticamente. El cambio de camino de la reacción permite disminuir el factor entálpico, sin cambio de la Keq de la reacción

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Comparación de una reacción no catalizada con una catalizada enzimáticamente

• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación, sinafectar el equilibrio de la reacción (Reacciones endergónicas, exergónicas, es decir no cambian la constante de equilibrio Keq) • La reacción pasa por un estado de transición de menor energía G que una reacción no catalizada por una enzima

Ejemplos de aumento de la velocidad de una reacción catalizada

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Unión de sustrato al sitio activo

Concepto de sitio activo: Aminoácidos deUnión--------------- Aminoácidos Catalíticos

Teorías de la unión del S a la E
• Llave y cerradura: sitio activo calza perfectamente con la forma tridimensional del sustrato: Dr Emil Fischer • Encaje inducido: el sitio activo se acomoda al sustrato: Dr Daniel Koshland

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Teorías de llave y cerradura y de encaje inducido

Cambios conformacionales al unirse el sustrato a la hexoquinasa

8 Sitio activo de una enzima

Aminoácidos de unión (E—S); Aminoácidos catalíticos Aminoácidos esenciales: sensibles a modificación química (microambiente) Sustrato NAD

Mecanismos de catálisis enzimática

La catálisis enzimática se puede explicar por: •Catálisis intramolecular: formación del complejo ES que se encuentra en equilibrio •Catálisis ácido-básica •Catálisis covalente...
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