Cinetica Enzimatica

Cinética enzimática

1. defina enzima, holoenzima, metaloenzima, coenzima, cofactor, sustrato, cosustrato y sitio activo

Enzima: Catalizador Biológico que acelera las reacciones metabólicas que ocurren en el cuerpo

Holoenzima: Enzima formada por 1 proteína y 1 cofactor

Metaloenzima: enzima que contiene en su estructura a un átomo de metal

Coenzimas. Sustancias orgánicas derivadasde vitaminas hidrosolubles y con un tamaño mayor a los cofactores.
A continuación se muestran algunas vitaminas precursoras de coenzimas.
Vitamina | Coenzima | Reacciones en que participa | Síndrome carencial |
Biotina | Biocitina | Carboxilación | --------------------------- |
Cobalamina (B12) | Coenzimas de cobamida | Alquilación | Anemia perniciosa |
Acido fólico | Tetrahidrofolato| Transferencia de un carbono | Anemia megaloblástica |
Nicotinamida (B5) | NAD, NADP | Oxidoreducción | Pelagra |
Pantotenato | Co A | Transferencia de grupos acilos | --------------------------- |
Piridoxina (B6) | Fosfato de piridoxal | Transferencia de grupos amino | --------------------------- |
Riboflavina (B2) | FAD, FMN | Oxidoreducción | --------------------------- |
Tiamina(B1) | Pirofosfato de tiamina | Transferencia de aldehídos | Beriberi |

Cofactor: ion metálico que participa con las enzimas en la realización de una actividad enzimática
Cumplen funciones similares a las de los grupos prostéticos pero se enlazan de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como el ATP. A diferencia de los grupos prostéticos relacionados de modo estable,los cofactores deben estar presentes en el medio que rodea a la enzima para que se realice la catálisis. Los cofactores más comunes son los iones metálicos y se denominan enzimas activadas por metales.
Ejemplos de cofactores:
Cofactor | Se requiere en: | Procesos |
Mg+2 | Las enzimas que usan ATP | Fosforilación |
Ca+2 | Activación por AMPc | Contracción muscular, glucogénesis, coagulación,etc. |
Fe+2/Fe+3 | Hemoglobina, citocromos | Transporte de electrones |
Cu+1/Cu+2 | Citocromos oxidasa | Transporte de electrones |
Zn+2 | Deshidrogenasa láctica, anhidrasa carbónica | Varios |

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en launión con el sustrato esta región se denomina sitio activo o sitio isotérico.

Sustrato:
Resulta de la interacción de otros reactivos

Cosustrato:
reversible no catalítico y equimolecular

sitio activo:
El sitio activo es una región especifica de le enzima en la que el sustrato se une
el sitio activo una enzima que tiene forma tridimensional; al interactuar el sitio activo con elsustrato, se forma un complejo tan compacto que en su espacio intermolecular no cabe ni una molécula de agua. El sito activo contiene varias zonas polares, que son esenciales para el enlace y la catálisis: así mismo posee zonas no polares que se comportan con una región anfifilica en la que el sustrato interactúa con mayor o menor intensidad.

2 NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

La definición dadapor Juan José Hicks acerca de las enzimas nos da grandes indicios de la naturaleza química de estas, ya que las define como: “Proteínas que disminuyen la energía que se requiere para llevar a cabo una reacción, esta actividad catalítica es muy específica”.
Partiendo de esta definición podemos decir que las enzimas son de naturaleza proteica, sin embargo no podemos afirmar que todas lasenzimas tienen este único componente ya que mediante estudios químicos se ha podido comprobar que algunas enzimas tienen una parte no proteica denominada grupo prostético.

El grupo proteico de las enzimas se clasifica de la siguiente manera:
De acuerdo a su forma: son proteínas globulares, ya que son moléculas esféricas compactas, normalmente hidrosolubles. De forma característica, las...