Coeficientes entálpicos de interacción en soluciones acuosas de aminoácidos

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COEFICIENTES ENTÁLPICOS DE INTERACCIÓN EN SOLUCIONES ACUOSAS DE AMINOÁCIDOS
Yadhi P. Cruz A.
Laboratorio de Investigaciones Básicas. Departamento de Química.
Universidad Nacional de Colombia Sede Bogotá, 2006.
RESUMEN En este trabajo se presenta un estudio sobre los coeficientes entálpicos de interacción en soluciones acuosas de aminoácidos. Se describe el método calorimétrico usado en ladeterminación de la entalpía de dilución y el método de cálculo para la obtención de los coeficientes de interacción basado en la teoría de McMillan-Mayer. Se muestran algunos datos para estos solutos en soluciones acuosas y se discuten los resultados en términos de las interacciones moleculares.
ABSTRACT In this work a study about enthalpic interaction coefficients in aqueous solutions ofamino acids is presented. The calorimetric method used in the determination of dilution enthalpy is described. Using the McMillan-Mayer theory the enthalpic interaction coefficients are calculated. Some results in aqueous solutions for these solutes are presented and discussed in terms of molecular interactions.
PALABRAS CLAVES Coeficientes entálpicos de interacción, aminoácidos, cosolvente.
KEYWORDS Enthalpic interaction coefficients, amino acids, cosolvent. INTRODUCCIÓN Existe un gran número de investigaciones orientadas al estudio de los fenómenos que ocurren en solución acuosa debido a su gran importancia desde el punto biológico e industrial [1-2]. Teniendo en cuenta la complejidad que pueden ocasionar los sistemas naturales, se ha propuesto trabajar con sustancias modelo. Losaminoácidos son moléculas que exhiben propiedades estructurales que representan de manera simple, a moléculas más complejas como proteínas. Por lo tanto, el estudio de soluciones acuosas de aminoácidos es una herramienta adecuada para indagar sobre las interacciones proteína-agua presentes en los procesos biológicos [3-5]. Los aminoácido poseen un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadenahidrocarbonada, y se presentan en forma zwiterionica en solución acuosa (RCHCO2NH3+). Si la cadena hidrocarbonada no tiene grupos sustituyentes, el punto isoeléctrico del aminoácido es cercano a pH neutro. En muchos α-aminoácido se puede distinguir un extremo polar conocido como “cabeza” y un extremo apolar ó cadena hidrocarbonada llamado “cola”. En consecuencia, las orientaciones de las moléculas de agua queforma la capa de hidratación de la molécula de aminoácido serán diferentes dependiendo el extremo por el cual se acerquen [6]. Se conoce un tipo de interacción especial entre los fragmentos apolares de moléculas orgánicas y el agua, llamado “hidratación hidrofóbica”, que influencia de una manera significativa las propiedades y el comportamiento de las soluciones acuosas y del cua,l aún sedesconoce su naturaleza [7]. Este tipo de interacción ha sido abordado a partir del estudio de propiedades termodinámicas de soluciones acuosas, y en el caso particular, de soluciones de aminoácidos. Adicionalmente, existen investigaciones en los que se adicionan un tercer componente a la mezcla, con el fin de observar la influencia ésta sobre el comportamiento del solvente y en consecuencia de lasinteracciones que se presentan con el soluto. En una disolución o una mezcla, el efecto entálpico determinado calorimétricamente, es la suma de los diferentes efectos energéticos que acompañan el proceso, que puede ser analizado sobre un sistema, al aplicar un modelo de interacción adecuado [8]. La función termodinámica que caracteriza el efecto energético total de la interacción soluto-solvente, es laentalpia de solvatación ΔsolvH. Esta función esta relacionada con la entalpia de solución estándar de un soluto sólido, ΔsolvHo, por la relación de la ecuación 1. Sin embargo, para discutir la variación de la energía de solvatación de un soluto en diferentes solventes, es suficiente analizar la entalpia de disolución estándar, puesto que la entalpía de la red cristalina es la misma en cada...
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