Como Medir El Agua

5. REGULACIÓN Y CONTROL DE LAS ENZIMAS
Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales que constituyen las rutas metabólicas
A B C Y Z
* Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada una está regulada de forma muy precisa.
* La velocidad de cada ruta está controlada para que refleje las necesidades generales de la célula.
* La primera enzima dela ruta suele ser limitante de la velocidad (“enzima regulador”)
MECANISMO DE REGULACION ENZIMATICA
1. Control a nivel de sustrato
2. Inhibición reversible por productos (retroalimentación)
3. Activación/inhibición alostérica (nivel celular)
4. Modificación covalente (supracelular):
* Reversible: fosforilación, metilación, acetilación, ADP-ribosilación, etc.
*Irreversible: activación proteolítica
1.- CONTROL A NIVEL DE SUSTRATO
Mediante interacción de los sustratos y productos de cada reacción con la enzima
* hexoquinasa
* Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP
* El propio producto de la reacción puede inhibir competitivamente a la enzima
2.- CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN (Negativa)
Un aumento de concentración delproducto final de una ruta metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta (generalmente la primera)
A ---> B ---> C ---> D ---> E
E actúa como inhibidor del primer enzima.
Ello impide:
* La utilización innecesaria del primer sustrato
* La acumulación del producto final
* Se evita la acumulación de intermedios (al ser la mayoría R. Reversibles)MECANISMOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
La temperatura: Si se suministra a una reacción enzimática energía en forma de calor, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. Ello favorece la movilidad de estas moléculas y por tanto el número de encuentros se incrementa. Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya estructura es proteínica, se desnaturalizaperdiendo totalmente sus propiedades, de forma que la actividad enzimática cesa.
pH: Todas las enzimas tienen dos valores límite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos dos valores extremos se sitúa un pH en el cual la enzima alcanza una efectividad máxima: Es el llamado pH óptimo. Este es independiente del puntoisoeléctrico de la molécula enzimática, es decir, cuando ésta no tiene carga global, ya que hay tantos radicales ácidos como básicos. El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionización de los radicales del sustrato.
Concentración del sustrato: En toda reacción enzimática, si se incrementa la concentración del sustrato se produce unaumento de la velocidad de formación del producto, tendente a restablecer el equilibrio químico entre la concentración del sustrato y la del producto. En este proceso la enzima no varía. Se puede explicar considerando que, al abundar mas las moléculas del sustrato, son mas probables los encuentros o choques entre estas moléculas y la enzima. Si la concentración del sustrato es excesiva, la velocidadde reacción no aumentará, debido a que todas las enzimas están en forma de complejo (E-S). En ciertos casos se producirá un tipo se inhibición enzimática en la que dos sustratos se unen a la vez a la enzima, inutilizándola.
Activadores: Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la enzima fosforilasa, que regula la formación de ATP a partir de ADP y un grupofosfato(H3PO4) y que se suele representar como Pi(Fosfato orgánico), se ve activada por la presencia de iones magnesio Mg+ 2.
Inhibidores: Hay inhibición cuando disminuye la actividad y la eficacia de una enzima. Las sustancias distintas del sustrato que tienen este efecto se denominan inhibidores (I). La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se fija...