Conclusiones

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  • Publicado : 15 de marzo de 2011
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Conclusiones
Todas las enfermedades priónicas han sido reproducidas en modelos murinos.
Hay evidencias científicas e investigaciones múltiples en desarrollo que tratan de determinar si priones de otras proteínas intervienen en procesos neurodegenerativos como las enfermedades de Alzheimer, Parkinson, Huntington, Esclerosis lateral amiotróficas y otras.
La proteína priónica normal (PrP) puedetener un lugar muy especial en el manejo de la cadena de eventos. PrPc es crucial para la propagación dentro del SNC, probablemente sea requerida también en sitios específicos del SNC. Si esto se confirma puede surgir una oportunidad para impedir la diseminación de priones y, por lo tanto, para la prevención secundaria de encefalopatías, después de la exposición a priones. Hay avances destacadosen estos campos, lo cual hace vislumbrar medidas preventivas en un futuro cercano.
El descubrimiento de que ratones carentes del gen funcional PrP no muestran anormalidades hasta una edad aproximada de 7 meses tiene implicaciones importantes. De todos modos, no está claro si la patología del Scrapie es debida a una reducción de la PrPc normal o por la acumulación de PrPsc en neuronas infectadas.El hecho de que los ratones puedan vivir normalmente durante al menos siete meses sin expresar PrPc va en contra de la hipótesis de la reducción de PrP, aunque son necesarias más observaciones para confirmarlo. La posibilidad de criar ratones carentes de PrPc nos permite estudiar la propuesta de que la PrPc es esencial no sólo para patologías asociadas a enfermedades semejantes a Scrapie sinotambién para la formación del agente infeccioso. Además, la disponibilidad de ratones PrP0/0 nos proporciona un mejor acercamiento al análisis de genes PrP mutados o extraños. La introducción de genes PrP exógenos en ratones PrP0/0 ya sea por apareamiento con ratones transgénicos o por inoculación directa del gen, permitirá estudiar el efecto de diferentes alelos mutantes y normales sin lasinterferencias de genes endógenos.
¿Deberían ser resistentes, los ratones carentes de PrPc, a la infección por Scrapie?. Si la prescindibilidad de estos genes es un fenómeno general, debería ser factible obtener ganado resistente a la enfermedad, una posibilidad interesante, no sólo para el manejo de animales sino también para productores y consumidores de productos derivados del ganado empleados para lafabricación de muchos productos biofarmacéuticos. Además, si las encefalopatías espongiformes son debidas a la acumulación de PrPsc, la terapia dirigida a la disminución de la síntesis de PrPc, nos proporcionará una mejora para retardar y mitigar la progresión de la enfermedad, especialmente en las formas familiares donde el tratamiento podría instituirse pronto.

Importantes avances en elestudio de los priones
Los priones son proteínas que se pueden encontrar en la membrana neuronal de los mamíferos. En un principio estas partículas no causan daño alguno, pero si sufren desordenes en su estructura pueden acelerar la aparición de enfermedades.
Cuando se ponen en contacto proteínas normales con priones modificados estos últimos provocan un cambioconformacional en la estructura de dichas proteínas causando disfunciones. Estas proteínas en su forma patógena, son las responsables de numerosas enfermedades neuronales degenerativas, entre las que se encuentra el “mal de las vacas locas”.
Dependiendo de las diferentes conformaciones que puedan adoptar, los efectos fisiológicos serán unos u otros. Para intentar tener mayor conocimientoacerca de dichos efectos producidos por estas proteínas infecciosas, se ha llevado a cabo un estudio entre la Universidad de California y una agencia Japonesa que se publica en la revista Nature.
En dicho estudio se ha desarrollado un modelo analítico para poder predecir la propagación del prion. Este proceso consiste en dos fases: una de crecimiento y otra de división en la que se...
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