contraccion muscular

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INTRO




Las moléculas de miosina solubles son proteínas largas, delgadas y fibrosas con un peso molecular de alrededor de 500,000 Daltons.
Cada molécula está compuesta de 6 subunidades, 2 grandes cadenas pesadas (HC) y 4 pequeñas cadenas livianas (LC). En una fibra muscular las 2 grandes subunidades son idénticas, sin embargo existen diferentes isoformas de cadenas pesadas en diferentestipos de fibras musculares. Las cadenas pesadas contienen un dominio de hélice α (de 1,300 amino ácidos) en la C-terminal y un dominio N-terminal, prominente y globular, de más o menos 800 amino ácidos. Los dos dominios α- helicales de las HC están entrelazados de tal manera que forman una estructura superhelicoidal rígida y larga con 2 cabezas globulares. Una molécula completa de miosina tambiéncontiene 4 proteínas relativamente pequeñas que están asociadas a las cabezas globulares. Estas proteínas pequeñas de peso molecular entre 16,000 a 24,000 Daltons se conocen como cadenas livianas alcalinas "alkali light chains" (LC1 o LC3) y cadenas livianas DTNB (LC2). Cada molécula de miosina contiene 2 subunidades de LC2, cada una asociada con un dominio globular de la CP. Cada dominio globulartambién contiene una subunidad LC1 ó LC3 pero las proporciones de LC1 y LC3 varían dependiendo si se trata de músculo cardiaco, esquelético, embrionario o liso. Todas las cadenas livianas se unen al Ca2+ con gran afinidad, son fosforiladas por la cinasa de la cadena liviana de la miosina "myosin light chain kinase" (MLCK) y generalmente desempeñan un papel en la regulación de la actividad de laATPasa de la miosina y en su ensamblaje a filamentos gruesos.
En la molécula de miosina existen varios puntos funcionalmente importantes, por ejemplo, cerca del punto medio de la región superhelicoidal existe un sitio que se define por su susceptibilidad a ser digerido por la tripsina. La tripsina rompe a la miosina en 2 porciones: 1 contiene las cabezas globulares y parte de la regiónsuperhelicoidal y la otra consiste de la región superhelicoidal restante en la C-terminal. La porción que contiene las cabezas globulares se conoce como meromiosina pesada (MMP; peso molecular 350,000). El fragmento que contiene la C-terminal se conoce como meromiosina liviana (MML; peso molecular 125,000).
La importancia de este sitio susceptible a la actividad proteolítica de la tripsina es que reflejauna interrupción en la estructura rígida superhelicoidal, lo cual permite a este sitio servir de bisagra y además está involucrado en convertir la energía química del ATP a eventos mecánicos tales como la contracción y la relajación.   Un segundo sitio de importancia con susceptibilidad a la acción proteolítica de la papaína también puede servir de bisagra. La papaína digiere este sitio ubicadocerca de las cabezas globulares, dividiéndolo en 2 subfragmentos, conocidas como SF-1 (subfragmento 1). La porción restante de la molécula, la porción superhelicoidal se conoce como SF-2. La actividad de la ATPasa de la miosina está asociada a la unidad SF-1.

Un filamento grueso está compuesto de aproximadamente 400 moléculas de miosina con 200 ubicadas a cada lado de la línea M. Estas moléculas semantienen ordenadas en paquetes gracias a la proteína C (proteína de sujeción), las proteínas de la línea M y las interacciones hidrofóbicas entre las moléculas de miosina. En las porciones de MML es donde las moléculas de miosina se encuentran más apretadamente empaquetadas.
En el sitio que sirve de bisagra, susceptible a la tripsina, la meromiosina pesada se proyecta hacia fuera desde elfilamento grueso. Esta extensión de la meromiosina pesada hacia la porción externa del filamento grueso ayuda a que las cabezas globulares entren en proximidad con los filamentos delgados de actina, los cuales están ubicados entre los filamentos gruesos. El evento molecular que regula la contracción muscular es la unión de las cabezas de la miosina a los filamentos delgados de actina, seguido por un...