Descomposicion del peroxido de hidrógeno.

Páginas: 6 (1351 palabras) Publicado: 24 de agosto de 2012
PRACTICA9
RESULTADO DEL GASTO DE VOLUMEN: DESCOMPOSICIÓN DEL H2O2
Experimento Volumen
Sin catalizador 5.4 mL
Con catalizador inorgánico (sulfato ferroso 5%) 8.2 mL
Con catalizador orgánico (catalasa) 50.3 mL
a) Cálculo del número de moles de oxígeno liberado según la siguiente fórmula:

donde:
P = presión atmosférica = 736.6 mmHg
V = Volumen desplazado por el oxígeno en litros
R=Constante general que equivale a 62.4 mmHg.L/mol °K
T= temperatura absoluta T = 20 °C = 293 °K
n = n° de moles de O2 liberado / min.
Sin catalizador: n= 0.00022
Con catalizador inorgánico: n= 0.00033
Con catalizador orgánico: n= 0.0020

1. ¿Cuál de las tres reacciones es más efectiva y por qué?
La reacción más efectiva es la tercera reacción, donde se descompone el H2O2 liberando O2 poracción de la catalasa, que es una enzima que se encuentra en la sangre, en el hígado y riñón. El mayor gasto de O2 indicara que hay una mayor actividad de la reacción; un mayor desdoblamiento de H2O2 a H2O + O2
La tercera reacción es la más efectiva porque la cantidad de oxígeno liberado por minuto es mucho mayor que en las otras dos reacciones, que fueron tratadas bajo las mismas condiciones detemperatura, presión atmosférica, etc. La velocidad de la reacción es mayor, lo que demuestra la eficiencia de la enzima.

2. Exprese los resultados obtenidos en sangre en términos de unidades de catalasa.
El volumen de oxígeno liberado fue de 50.3ml
En n° de moles = 0.0020 moles de O2 pero para medir la actividad de catalasa se debe pasar a micromoles

0.0020 moles x (〖10〗^6 umol)/( 1moles) = 2000, entonces se aprecia que la actividad de la catalasa presenta 2000 µmoles de oxígeno liberado.

3. ¿Sería importante el uso de algún buffer adicional en esta práctica?
El pH del ensayo es importante al medir la actividad enzimática, éste pH debe ser estable y para ello se debe utilizar un buffer con un pKa cercano o igual al pH óptimo del ensayo.
Pero la determinación de laactividad enzimática de la catalasa en la sangre no se utilizó un buffer, porque en la sangre ya existe un buffer fosfato que impide los cambios bruscos de este pH.

4. ¿Por qué o con qué objetivo mediría la actividad enzimática de la catalasa? (escoja una muestra específica por ejemplo sangre, frutas, etc.). Explique.
En la industria del pescado, es necesario determinar la actividad enzimática dela catalasa, ya que es un indicador de la frescura del pescado en las branquias. Si la actividad enzimática es la óptima, entonces puede ser utilizada la muestra para su consumo e industrialización.

5. ¿Qué unidades de expresión de actividad enzimática conoce? Explíquelas.
La IUB (International Union of Biochemistry) recomienda la utilización del Katal (1Kat = 1 mol / seg) como la unidad paraexpresar la actividad enzimática. Existen otras unidades que se expresan según el tipo de sustrato sobre el cual actúa la enzima, por ejemplo:
La actividad enzimática en la orina se expresa como unidades por masa de creatinina, excretada en proporción directa a la masa muscular corporal.
En el suero se expresa en unidades por litro.

. 6. ¿Cuál es la clasificación de la catalasa y de laperoxidasa? Explique las diferencias entre estas dos enzimas.
La catalasa y la peroxidasa son dos proteínas, enzimáticas que pertenecen al grupo de las hidroperoxidasas, ya que ambas utilizan el peróxido de hidrógeno (H2O2) como sustrato. Se diferencian en:
La peroxidasa:
Es una enzima típicamente vegetal, pero se encuentra también en la leche y en los leucocitos.
El grupo prostético es elprotoHem que se encuentra débilmente unido a la apoproteína.
En la reacción catalizada por la peroxidasa, el peróxido de hidrógeno es reducido a expensas de varias sustancias que actúan como donadores de electrones tales como el ascorbato, las quinonas y el citocromo c.
La reacción catalizada por la catalasa es compleja, pero la reacción global es como sigue:
En los eritrocitos, la enzima...
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