Determinacion cualitativas de proteinas

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DETERMINACIÓN CUALITATIVAS Y CUANTITATIVAS DE PROTEINAS
12.1.- Objetivos:
Demostrar la presencia de proteínas en los alimentos.
Observar diferencias entre péptidos de diferentes longitudes.
Determinar cuantitativamente las proteínas.
12.2.- Materiales y Reactivos:
Materiales: Balanza analítica, plancha de calentamiento, beakers, balones aforados, pipetas, fiolas,
bureta, piseta.
Reactivos: ácidonítrico concentrado, hidróxido de sodio, solución de sulfato de cobre al 0,5%,
formaldehído, permanganato de potasio, fenolftaleína al 1%.
12.3.-Introducción.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos. Pueden considerarsepolímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) y
están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, sies
superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
Figura 1. Estructura general de los aminoácidos.
Practicas Integrales I
Año Lectivo: 2007 - 2008

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COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), ocomo base ,
los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la
vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada zwitterion.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un
enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de unaa. y el grupo amino del siguiente,
dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Figura 2. Formación del enlace peptídico.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una
cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman..
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro nivelesestructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de
estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de
la proteína. Nos indica qué aa. componen la
cadena polipeptídica y el ordenen que dichos
aa. se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que
ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los
aas., a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, laestructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la α (alfa)-hélice: Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
la conformación β (beta): En esta disposición
los aas. no forman una hélice sino una cadena
enforma de zigzag, denominada disposición en
lámina plegada. Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular. En
definitiva, es la estructura primaria la que
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