DETERMINACIÓN DE ACTIVIDAD ENZIMATICA E INACTIVACION DE PEROXIDASA EN HOJA DE PALMA

UNIVERSIDAD INDUSTRIAL DE SANTANMDER
LABORATORIO DE BIOQUIMICA

JUNIO, 2008

Leonel VillarrealJuliana Ulloa Fernanda Delgado

RESUMEN
En la practica se determina la actividad enzimática de la peroxidasa extraída de hojas de palma y su estabilidad frente a condiciones extremas detemperatura, utilizando como sustrato peróxido de hidrogeno. El oxigeno liberado en la reacción, oxida al guayacol, un cromógeno utilizado para la cuantificación de la actividad por métodosespectrofotométricos.

INTRODUCCION
En Bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no puedenhacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten endiferentes moléculas, los productos.
Existen diversos métodos para medir la velocidad de una reacción enzimática. La espectrofotometría permite detectar cambios en la absorbancia de luz por parte delsustrato o del producto (según la concentración de estos) y la radiometría implica incorporación o liberación de radiactividad para medir la cantidad de producto obtenido por tiempo. Los ensayosespectrofotométricos son los más utilizados, ya que permiten medir la velocidad de la reacción de forma continua. Por el contrario, los ensayos radiométricos requieren retirar las muestras para medirlas,por lo que son ensayos discontinuos. Sin embargo, estos ensayos son extremadamente sensibles y permiten detectar niveles muy bajos de actividad enzimática.

Algunos factores que pueden modificar laactividad enzimática son el pH, la temperatura y la concentración salina. Estos factores favorecen la desnaturalización, proceso en el cual se da un cambio estructural de las proteínas o ácidos... [continua]

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