Determinacion de tension

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RESUMEN
En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto de soluciones acuosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol a diferentes concentraciones sobre la estabilidad térmicade la holo-α-lactoalbúmina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Los resultados obtenidos muestran que los polioles usados estabilizan la holo-α-lactoalbúmina en un grado significativamentemenor al reportado para otras proteínas. Se sugiere que este menor efecto de estabilización se presenta debido a que esta proteína presenta un estado desnaturalizado parcialmente desdoblado.
PALABRASCLAVE: holo-α-lactoalbumina, desnaturalización, polioles, estabilidad térmica

ABSTRACT
In this work we present a systematic study of the effect of aqueous solutions of erythritol, xylitol, sorbitoland inositol on thermal stability of bovine holo- α-lactalbumin at pH 6,5 using UV-VIS spectroscopy. The results show that the polyols used stabilize the holo-α-lactoalbumin in a significant lesserextent than the reported for others proteins. It is suggested that the lower stabilization achieved for this protein is the result of a partially unfolded denaturated state that this protein presents.KEYWORDS: holo-α-lactalbumin, denaturation, polyols, thermal stability

RESUMO
Neste trabalho é apresentado um estudo sistemático acerca do efeito de soluções aquosas de eritritol, xilitol,sorbitol e inositol a diferentes concentrações sobre a estabilidade térmica da holo-α-lactoalbumina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Os resultados obtidos mostram que os polióis usadosestabilizam a holo-α-lactoalbumina num grado significativamente menor ao reportado para outras proteínas. Se sugere que este menor efeito de estabilização ocorre devido a que esta proteína apresenta umestado desnaturalizado parcialmente desdobrado.
PALAVRAS CHAVE: holo-α-lactoalbumina, desnaturalização, polióis, estabilidade térmica.

INTRODUCCIÓN
La α-lactoalbúmina bovina es la segunda proteína...
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