Digestion de proteinas

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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE YUCATÁN

FACULTAD DE MEDICINA

MEDICO CIRUJANO

CURSO 2009-2010

PRACTICA : DIGESTION DE PROTEINAS

PROFESORES:

GASPAR PENICHE

GRUPO: F EQUIPO: 2

AUTORES:

MARILE CASTILLO Nº 4

ANGEL HUCHIM Nº 10

NAIBY NOVELO Nº 15

ARTURO SAENZ Nº 20

FECHA: 25 DE MARZO DEL 2010

RESUMEN
Las proteínasson parte indispensable en la dieta y para poder absorber los aminoácidos de los que están compuestos es necesario antes degradarlos por acciones enzimáticas. En la práctica se analizo la acción de la enzima tripsina en la degradación de proteínas durante tiempos de 0, 30, 60 y 90 minutos.

MARCO TEÓRICO

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,interdependientes. Estos niveles corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

Laestructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de lainformación del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adoptagracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y loscarbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[]

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De estaforma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta: La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidosdentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichossustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.[]

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los...
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