Ecuación Michelis Menten

Introducción
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo elconcepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática.
En 1913 Leonos Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación develocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas
Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzimase combina reversiblemente con su sustrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que secuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo  para una moléculade sustrato se muestra a continuación:

En donde:  
S es el substrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2  son las constantes develocidad de la reacción.
 
Conclusiones de la ecuación de Michaelis-Menten

Características de Km: la constante de Michaelis-Menten es característica de una enzima y particular para un substrato.Refleja la afinidad de la enzima por ese substrato.Km es numéricamente igual a la concentración de substrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax (Km= Vmax/2). Este parámetro, Km novaría con la concentración de enzima.
 
Significado de una Km pequeña: un valor numérico pequeño de Km refleja una alta afinidad de la enzima por su substrato porque a una baja concentración delmismo, la enzima a desarrollado ya la mitad de la velocidad máxima.
 
 
Significado de una Km grande: el valor numérico grande de Km refleja una baja afinidad de la enzima por su substrato porque a unaconcentración elevada del mismo, la enzima  desarrolla la mitad de la velocidad máxima.
 
Relación de la velocidad con la concentración de enzima: la velocidad de la reacción es directamente...