Efecto De Condiciones De Entorno Sobre La Velocidad De Reacción Enzimática

3.4 Efecto de condiciones de entorno sobre la velocidad de reacción enzimática.

 Efecto del p
H. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
* El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizadosque pueden variar con el pH.
* La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.
* El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
            Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un pH óptimo de 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH óptimode 12.

4. La concentración de sustrato: Para una determinada cantidad de enzima, la velocidad de la reacción aumenta al aumentar la concentración de sustrato. Al principio esta relación es casi lineal, pero luego la curva de la reacción asume una forma hiperbólica , se alcanza una meseta en la cual la velocidad es constante, esto ocurre a concentraciones de sustrato tales que posterioresincrementos no afectan la velocidad aparente. Aquí todas las moléculas de enzima están saturadas de sustrato y por lo tanto existe el complejo [ES].
EFECTO DE LA TEMPERATURA

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización térmica. Las enzimas de muchosmamíferos tienen una temperatura óptima de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen Sin embargo existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y en el otro extremo ciertas bacterias árticas tienen temperaturas óptimas cercanas a 00 C.
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUBSTRATO SOBRE LA CATALISIS ENZIMATICA
La actividad de una enzima sepuede estudiar in vitro, bajo condiciones controladas añadiéndole una enzima a un substrato. Sí se trabaja con la condición de que la concentración del substrato sea saturante, variando entonces la concentración de enzima, se observa que aumenta el producto de la reacción, a pH y temperatura constantes.

 
Si se mantiene la concentración de la enzima constante y variando la concentración desubstrato se obtiene una curva hiperbólica como la de la figura. Al principio un aumento de la concentración de substrato produce un aumento rápido de la velocidad de reacción, pero si se sigue aumentando la concentración de substrato, la velocidad de reacción comienza a disminuir y a muy altas concentraciones de substrato se observa que no cambia la velocidad de reacción, se dice que los centrosactivos de la enzima se encuentran saturados. La velocidad de reacción que se obtiene a esa alta concentración de substrato se define como la velocidad máxima (V) de la reacción enzimática bajo las condiciones especificadas. La concentración de substrato (S), a la semivelocidad máxima de reacción (V/2) se puede determinar de la figura y representa la constante de Michaelis o Km, la cual es unacaracterística para cada enzima. La inversa de Km, o 1/Km, mide aproximadamente la afinidad de la enzima por el substrato. Mientras más pequeño sea el valor de Km, mayor será la afinidad de la enzima por el substrato. Si varias enzimas compiten en el metabolismo por el mismo substrato, éste será transformado preferentemente por la enzima con mayor afinidad.
Inhibición enzimática
La actividad de unaenzima puede ser disminuida o eliminada completamente por la acción de ciertas sustancias a las cuales se las conoce con el nombre genérico de inhibidores enzimáticos. Debemos aclarar que no deben ser incluidos en este grupo de sustancias, aquellos agentes que producen simplemente una destrucción irreversible de la enzima, como podrían ser todos aquellos que conducen a su desnaturalización,...