El fin del mundo

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EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE ENZIMA Y DEL pH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACION Efecto del pH: afecta al estado de disociación de los grupos, aunque todas las proteínas no se ven afectadas de igual forma porque algunas no tienen grupos disociables. La mayor parte de los enzimas tienen un pH óptimo. Si hay pequeños cambios de pH no se desnaturaliza el enzima. El pH puede afectar de dos maneras: − Launión del sustrato es mejor o peor que antes. − Que afecte a la velocidad catalítica de la reacción. La velocidad enzimática se mide en M/t y la actividad enzimática en mol/t, y la unidad internacional ð mol/min, cantidad de enzima que transforma un micromol de sustrato en producto en un minuto en condiciones óptimas. Otra unidad es la cantidad enzimática que se requiere para transformar 1 mol/s yse la llama katal. El efecto del cambio de pH en las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas se puede observar en la figura 6. Se tiene un máximo y la primera explicación de este hecho fue dada por Michaelis. La idea básica es que el centro activo de la enzima puede existir en tres estados de ionización dependiendo de la fuerza ácida, Kb EH2 EH E ka

Las constantes de disociaciónse representan por kb y ka. Cada una de las tres formas de la enzima puede interaccionar con el sustrato,

Kb EH2 EHS ES

ka

Si se postula que sólo EHS puede dar productos, el esquema de reacción queda entonces

EH2 EH E

EH2S

EHS K2 EH +P

ES

1

Así, en solución ácida, la enzima estará en la forma EH2 y formará con el reactivo el complejo EH2; este complejo se descompone paradar otro complejo EHS, el cual a su vez se descompone para dar los productos y luego entonces la velocidad será pequeña (lado izquierdo de la figura 6). Si la solución es básica predominan las formas E y ES y la velocidad será también pequeña. A cierto pH intermedio, llamado pH óptimo, se observará la concentración máxima de EHS y será por lo tanto el máximo de la velocidad. Los estudios sobrevelocidades de reacciones catalizadas por enzimas a diversos valores de concentraciones y pH han permitido obtener los valores de las constantes de disociación ka, kb, k'a y k'b. Las dos primeras corresponden a información sobre la naturaleza del centro activo. Por ejemplo, la pepsina, enzima que cataliza la hidrólisis de ciertos enlaces peptídicos en el estómago tiene un pK = 2.2, siendo el únicogrupo orgánico conocido que puede dar este valor el grupo carboxilo (−COOH), concluyéndose que esta enzima trabaja en condiciones muy ácidas equivalentes a las de un ácido acético (principal constituyente del vinagre).

Figura 6. Variación de la velocidad en función del pH, para una reacción enzimática. Relación de la velocidad con la concentración de enzima: la velocidad de la reacción esdirectamente proporcional a la concentración de la enzima a cualquier concentración de substrato. Por ejemplo, si la concentración de enzima es disminuida a la mitad, la velocidad inicial de la reacción (v0) es reducida también a la mitad de la original La velocidad de transformación de los sustratos de una reacción en los correspondientes productos, mediante una enzima y bajo condiciones de estadoestacionario, es dependiente tanto de las concentraciones de la enzima como de los sustratos. Normalmente, esa dependencia puede ser expresada matemáticamente por la ecuación de Michaelis−Menten:

v= Vmax [S] / (Km + [S] )

Esta ecuación predice que la velocidad de formación de producto es saturable con respecto al sustrato, es decir existe una concentración de sustrato a partir del cual la v noaumenta de forma significativa.

La Vmax se denomina velocidad máxima, y depende de la concentración de enzima según una relación lineal: 2

Vmax = k2 [E]

El Km es un parámetro que depende de la afinidad de la enzima por el sustrato y que se denomina constante de Michaelis.

La actividad catalítica de las enzimas depende estrictamente de la conformación de la proteína enzimática, es...
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