En que suelo se cultiva el frijol

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Las histidinas en la hemoglobina de protegen los iones de H+ de la ionización del ácido carbónico en los glóbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina que le permite intercambiar el O2 y el CO2 en los tejidos o los pulmones, respectivamente.

13- HB oxigenada y desoxigenada.
Cuando la Hb esta oxigenada se dice que esta relajada (R), y cuando la Hb esta desoxigenada se dice que estaTensa..
Oxigenada.
1. Se rompen una serie de puentes salinos y enlaces de hidrógeno que afectan a los C-terminales
2. Se crean otros enlaces dando lugar a la conformación más laxa llamada forma relajada (R)
Por tanto, la entrada del primer O2 es más difícil porque han de romperse enlaces iónicos entre subunidades. El resto de las moléculas de O2 encuentran los enlaces rotos y la situaciónespacial es más favorable
Cuando sale el O2 la Hb vuelve a su conformación desoxi o forma tensa (T) restableciéndose los puentes salinos)
En el estado desoxigenado (T), el átomo de hierro no es coplanar con el resto del grupo hemo debido a su asociación con la cadena lateral de una histidina. La unión del oxígeno desplaza el átomo de hierro de modo que queda coplanar con el resto del grupo hemo, loque a su vez arrastra la histidina, produciendo un cambio conformacional de mayor escala que afecta a toda la proteína.
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- El BPG es un efector que actúa a más largo plazo, permitiendo la adaptación a cambios graduales de la disponibilidad deO2.
-Se une a la desoxiHb en una cavidad existente entre las cadenas
-Establece interacciones con los grupos(+)que rodean esta cavidad queestabilizan el estado T.
-Permite adaptación distintas concentraciones de O2.Adaptación a la altitud. Aumento BFG favorece liberaciónO2.
En cuanto al pH, la afinidad de la hemoglobina por oxigeno, disminuye cuando el valor de ph, desciende de 7.4, por esta razón cuando la hemoglobina se desplaza a una zona de menos pH, aumenta su tendencia a liberar oxigeno.
Si la pCO2 es baja, la hemoglobina sesatura a baja pO2, lo que provocaría que se dificultara el paso del oxígeno a los tejidos. El efecto del CO2 es el aumento de la [H+] ; la acidez hace más débil la unión entre el oxígeno y el hierro de la hemoglobina.
En los pulmones donde la pCO2 es baja, la afinidad de la sangre por el oxígeno es más alta y capta oxígeno con mayor facilidad.
Por el contrario, en los tejidos donde la pCO2 es muyalta y la pO2 es muy baja, la hemoglobina libera el oxígeno con gran facilidad
15- como la hemo, y la anhidrasa regulan ph corporal.
El principal radio de acción de las proteínas es el nivel intracelular, contribuyendo de forma importante en el mantenimiento del pH allí.
La Hemoglobina constituye el principal buffer de la sangre, de accionar extremadamente eficiente gracias a su elevadaconcentración y a la gran cantidad de residuos de histidina que posee en su estructura. Es menester mencionar que la carboxihemoglobina tiene su capacidad buffer algo aumentada con respecto a la oxihemoglobina, lo cual es una contribución muy importante ya que, como antes mencionamos el CO2 es un ácido potencial.
A pH = 7, los residuos de histidina de la superficie de la hemoglobina pueden aceptar unprotón adicional, ayudando así a mantener el pH sanguíneo; la His queda cargada positivamente. Dicha His+1 puede interaccionar con los grupos carboxilato de aminoácidos adyacentes, formando un puente salino. Esta interacción débil favorece la liberación de oxígeno por parte de la hemoglobina. A su vez, los grupos amino de ciertos residuos de la hemoglobina pueden carboxilarse, formándose uncarbamato o carbanión (-NHCOO-), por lo que se forman nuevos grupos que interaccionan con las histidinas protonadas. De esta forma, los cambios en la estructura tridimensional de la hemoglobina regulan su funcionalidad, facilitando:
a) la liberación de oxígeno en los capilares
b) la eliminación de hidrogeniones del medio, contribuyendo a estabilizar el pH sanguíneo.
c) el transporte de CO2 en sangre,...