enzima
Páginas: 5 (1185 palabras)
Publicado: 13 de febrero de 2014
enzima
Etimología e historia
Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcaren el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muertey la putrefacción de las células".10 Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada despuéspara referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín,encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.11 Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”.12 En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradasde acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajosiniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y lacristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.13
El descubrimientode que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips ypublicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el comienzo en el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden molecular.
Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.
Las...
Etimología e historia
Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcaren el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muertey la putrefacción de las células".10 Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada despuéspara referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín,encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.11 Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”.12 En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradasde acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajosiniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y lacristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.13
El descubrimientode que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips ypublicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el comienzo en el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden molecular.
Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.
Las...
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