Enzimas alostericas

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El origen de las interacciones y del alosterismo de la proteína en el colocalizacion

Dos principios fundamentales pueden explicar cómo las redes reguladas de proteínas que obraban recíprocamente originaron en células. Éstos son la ley de la acción total, que sostiene que el atascamiento de una molécula a otra aumenta con la concentración, y el hecho de que el colocalizacion de moléculasaumenta sumamente sus concentraciones locales. Sigue que el colocalizacion puede amplificar el efecto sobre una proteína de mutaciones al azar en otra proteína y pueda por lo tanto, con la selección natural, llevar a las interacciones entre las proteínas y a una variedad alarmante de controles alostéricos complejos. También sigue que el alosterismo es común y que las proteínas homólogas pueden tenerdiversos mecanismos alostéricos. Así, las redes reguladas de la proteína de organismos parecen ser la consecuencia inevitable del funcionamiento de la selección natural bajo leyes físicas.

Uno de los resultados principales de la biología molecular y celular es que el metabolismo y la homeostasis de células están basados en las redes de proteínas que obran recíprocamente (1). Cada proteína obrarecíprocamente con otras proteínas: en algunos casos, atando directamente a otra proteína; en otros casos, modificando otra proteína; y en inmóvil otros casos, actuando en un substrato y convirtiéndolo en un substrato para la proteína siguiente en un camino. Las proteínas que tienen papeles celulares cruciales son generalmente el `switchable', con sus actividades que son moduladas por otrasmoléculas. Cuando tal conmutación en actividad de la proteína es regulada por la comunicación entre dos sitios en una proteína - el sitio activo y el sitio de la modificación o del atascamiento - referimos a esto como alosterismo. El alosterismo fue definido originalmente como la regulación de una proteína por una pequeña molécula que diferencia en forma del substrato, y esta definición fue modificadamás adelante a la regulación de una proteína a través de un cambio en su estructura de cuaternario inducida por una pequeña molécula (2). Nuestra definición es más amplia que éstos y refiere a un cambio estructural - en la estructura terciaria, la estructura de cuaternario o ambas - inducido por una pequeña molécula u otra proteína. Más generalmente, por nuestra definición, el cambio inducido porel modulador podía ser un cambio en la flexibilidad de la proteína algo que simplemente un cambio en la estructura (3). En este sentido más amplio, el alosterismo explica la sensibilidad de células a las señales externas y para la regulación de caminos metabólicos.

Al enfrentar la intrincación de redes celulares y de sus controles exquisitamente sensibles, los científicos se preguntan amenudo cómo tales redes altamente complejas y reguladas se desarrollaron. Algunos científicos van en cuanto a sostenga que los sistemas “complejos irreducibles” constituyen un “desafío de gran alcance a la evolución darvinista” (4). La discusión es ésa para un sistema eso “se compone de varias piezas well-matched, que obran recíprocamente que contribuyan a la función básica, en donde el retiro de delas piezas hace el sistema dejar con eficacia de funcionar”, estas piezas no habrían podido desarrollarse independientemente (4). Las redes de la proteína con la regulación alostérica son ejemplos de tales sistemas complejos. Nuestra opinión sobre la evolución de las interacciones y el alosterismo de la proteína es que los procesos naturales del colocalization de la proteína en las células, queaumentan con eficacia la concentración local de moléculas vecinas, cambian qué pudo haber parecido ser acontecimientos evolutivos improbables en probable unos. Esta visión complementa las ideas encontraron en muchos artículos anteriores sobre este asunto (2,5 – 8).

Fuerzas Fundamentales, tal como la compartimentalización y el atascamiento electrostático o hidrofóbico, proteínas blanco a las...
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