Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas
En todas las vías bioquímicas, hay una o más enzimas cuya actividad catalítica puede modularse mediante una unión de moléculas efectoras, más no se modifican por la acciónenzimática. Esta unión de ligandos a los sitios alostéricos de tales enzimas induce rápidos cambios de conformación que pueden incrementar o reducir su velocidad de unión al sustrato. Estas moléculas sedenominan efectores, modificadores o modulares, y, por lo general, tienen poca o ninguna semejanza estructural con el sustrato. De ahí es que Monod (1963) nombró a este tipo de moléculas, efectoresalostéricos.
Un efector alostérico cambia la conformación de la enzima, de manera que cambia la afinidad hacia el sustrato. Los efectores alostéricos positivos (+) incrementan la afinidadenzima-sustrato y los efectores alostéricos negativos (-) hacen lo contrario, reducen la afinidad.
La mayoría de las enzimas alostéricas son enzimas multisubunitarias con numerosos sitios de unión a sustratosy efectores.
El sitio alostérico donde se une el efector positivo (+) se conoce como centro activador y donde se une el efector negativo (-) se llama centro inhibidor.
La cinética de interacciónentre sustrato, enzima e inhibidor alostérico sigue una curva sigmoidea; donde los efectos alostéricos negativos desplazan la curva hacia la derecha, indicando aumento de la Km que significa que hayuna pérdida en la afinidad enzima-sustrato. Cuando el efector es positivo, se alcanza la vita media a una concentración menor de sustrato y se desplaza la gráfica de M-M hacia la izquierda.
Dentro delmecanismo de control alostérico de la actividad enzimática, se conocen 3 clasificaciones de enzimas en las que se maneja la represión e inducción, que son:
a) Constitutivas: Están presentes enconcentraciones constantes durante la vida de la célula, probablemente debido a una relación constante entre síntesis y degradación de la enzima. Generalmente, son las enzimas de las principales vías...