Enzimas Bioquimica
Páginas: 13 (3160 palabras)
Publicado: 20 de junio de 2012
TALLER 1 SOBRE ENZIMAS
BIOQUIMICA
1. ¿Estructural y funcionalmente definas las enzimas? ¿Las enzimas pueden presentar actividad óptica?
2. ¿las enzimas son unidades funcionales del metabolismo celular? Explique.
3. Defina sustrato y producto.
4. ¿Qué entienden por Cofactores? Clasifique los cofactores y explique sus diferencias. ¿Por qué una nutrición balanceadadebe incluir vitaminas?
5. Se dice que una enzima puede elevar la velocidad de una reacción hasta un millón de veces y q no se consume en el proceso. Explique termodinámicamente su posible mecanismo de acción.
6. La energía de activación se define como:
7. La diferencia energética entre productos y reactivos (b) La diferencia energética entre productos y el estado de transición (ET)(c) la diferencia energética entre reactivos entre y el ET (d) La energía del estado de transición.
8. La función de las enzimas es: (a) Aumentar la energía del ET (b) Disminuir la energía del ET (c) disminuir la actividad de transición (d) Aumentar la energía de activación.
9. ¿Cómo se relaciona la especificidad de una enzima con el “sitio catalítico o activo”? Explique las dosteorías principales.
10. El sitio activo es: (a) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta al producto (b) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta el sustrato (c) Un grupo de aminoácidos no adyacentes se ajusta el sustrato (d) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta el producto.
11. Mencione y explique cada uno de los tipos de fuerza intermolecular entre laenzima y el sustrato, al formar el complejo enzima-sustrato.
12. El sitio activo hace parte de: (a) la estructura primaria (b) La estructura secundaria (c) La estructura terciaria (d) La estructura cuaternaria.
13. La parte proteica de la enzima se conoce como: (a) cofactor (b) coenzima (c) apoenzima (d) sitio activo.
14. Mencione y explique el efecto tipo de los factores queafectan la velocidad de una reacción enzimática.
15. La catálisis enzimática permite: (a) que la encima se consuma (b) que la enzima pierda su actividad enzimática (c) que el sustrato se consuma (d) que la encima cumpla su ciclo.
16. Escriba la ecuación de Michaelis-Menten. Defina km3, Kcat, Kcat/km y número de recambio.
17. La velocidad de la enzima está dada por: (a) El productode la constante de la velocidad de la formación del complejo ES por la concentración de la enzima (b) el producto de la constante de velocidad de la disociación del complejo ES en el sustrato, por la concentración de la enzima (c) el producto de la constante de la velocidad de la disociación del complejo ES en producto por la concentración de la enzima (d) el producto de la constante develocidad de la disociación del complejo ES en sustrato pro la concentración de sustrato.
18. La aproximación del estado estacionario se supone que: (a) la concentración de la enzima permanece constante (b) la concentración del sustrato permanece constante (c) la cantidad de enzima ligada permanece constante (d) la concentración de enzima disminuye.
19. La aproximación del estadoestacionario supone que: (a) a concentraciones altas de sustrato la velocidad es menor a la velocidad máxima (b) a concentraciones altas de sustrato la velocidad es igual a la velocidad máxima (c) a concentraciones bajas de sustrato la velocidad es menor a la velocidad máxima (d) a concentraciones bajas de sustrato la velocidad es igual a la velocidad máxima.
20. Si la constante de Michaelis-Menten esigual a la concentración del sustrato: (a) la velocidad es igual a la velocidad máxima (b) la velocidad es la mitad de la velocidad máxima (c) la concentración del sustrato a la concentración de la enzima (d) la concentración de sustrato es la mitad de la concentración de la enzima.
21. ¿Que se entiende por inhibición enzimática? Explique los diferentes tipos de inhibición. ¿Qué...
BIOQUIMICA
1. ¿Estructural y funcionalmente definas las enzimas? ¿Las enzimas pueden presentar actividad óptica?
2. ¿las enzimas son unidades funcionales del metabolismo celular? Explique.
3. Defina sustrato y producto.
4. ¿Qué entienden por Cofactores? Clasifique los cofactores y explique sus diferencias. ¿Por qué una nutrición balanceadadebe incluir vitaminas?
5. Se dice que una enzima puede elevar la velocidad de una reacción hasta un millón de veces y q no se consume en el proceso. Explique termodinámicamente su posible mecanismo de acción.
6. La energía de activación se define como:
7. La diferencia energética entre productos y reactivos (b) La diferencia energética entre productos y el estado de transición (ET)(c) la diferencia energética entre reactivos entre y el ET (d) La energía del estado de transición.
8. La función de las enzimas es: (a) Aumentar la energía del ET (b) Disminuir la energía del ET (c) disminuir la actividad de transición (d) Aumentar la energía de activación.
9. ¿Cómo se relaciona la especificidad de una enzima con el “sitio catalítico o activo”? Explique las dosteorías principales.
10. El sitio activo es: (a) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta al producto (b) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta el sustrato (c) Un grupo de aminoácidos no adyacentes se ajusta el sustrato (d) Un grupo de aminoácidos adyacentes donde se ajusta el producto.
11. Mencione y explique cada uno de los tipos de fuerza intermolecular entre laenzima y el sustrato, al formar el complejo enzima-sustrato.
12. El sitio activo hace parte de: (a) la estructura primaria (b) La estructura secundaria (c) La estructura terciaria (d) La estructura cuaternaria.
13. La parte proteica de la enzima se conoce como: (a) cofactor (b) coenzima (c) apoenzima (d) sitio activo.
14. Mencione y explique el efecto tipo de los factores queafectan la velocidad de una reacción enzimática.
15. La catálisis enzimática permite: (a) que la encima se consuma (b) que la enzima pierda su actividad enzimática (c) que el sustrato se consuma (d) que la encima cumpla su ciclo.
16. Escriba la ecuación de Michaelis-Menten. Defina km3, Kcat, Kcat/km y número de recambio.
17. La velocidad de la enzima está dada por: (a) El productode la constante de la velocidad de la formación del complejo ES por la concentración de la enzima (b) el producto de la constante de velocidad de la disociación del complejo ES en el sustrato, por la concentración de la enzima (c) el producto de la constante de la velocidad de la disociación del complejo ES en producto por la concentración de la enzima (d) el producto de la constante develocidad de la disociación del complejo ES en sustrato pro la concentración de sustrato.
18. La aproximación del estado estacionario se supone que: (a) la concentración de la enzima permanece constante (b) la concentración del sustrato permanece constante (c) la cantidad de enzima ligada permanece constante (d) la concentración de enzima disminuye.
19. La aproximación del estadoestacionario supone que: (a) a concentraciones altas de sustrato la velocidad es menor a la velocidad máxima (b) a concentraciones altas de sustrato la velocidad es igual a la velocidad máxima (c) a concentraciones bajas de sustrato la velocidad es menor a la velocidad máxima (d) a concentraciones bajas de sustrato la velocidad es igual a la velocidad máxima.
20. Si la constante de Michaelis-Menten esigual a la concentración del sustrato: (a) la velocidad es igual a la velocidad máxima (b) la velocidad es la mitad de la velocidad máxima (c) la concentración del sustrato a la concentración de la enzima (d) la concentración de sustrato es la mitad de la concentración de la enzima.
21. ¿Que se entiende por inhibición enzimática? Explique los diferentes tipos de inhibición. ¿Qué...
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