Enzimas De Calcio
Páginas: 16 (3861 palabras)
Publicado: 13 de octubre de 2012
Calcio
El calcio es un cofactor para un número limitado de importantes enzimas, además del complejo actina-miosina en el músculo; alfa-amilasa y termolisina son 2 de las más conocidas. Como un ión libre o trabajando a través de calmodulina, el calcio es mejor entendido como un activador de enzimas en rutas de señalización celular dependientes de hormonas.
Las enzimas referidas comoCa-ATPasas y H+/Ca-ATPasas no deben ser consideradas como enzimas dependientes de calcio. Este es un nombre incorrecto porque Ca2+ es el objeto de la acción de la enzima más que un cofactor para su actividad. Las ATPasas comprenden un gran grupo de enzimas unidas a membrana que bombean Ca2+ desde el citosol hacia el retículo endoplásmico o expelen calcio de la célula a través de canales en la membrana.Como un metal del grupo IIa, el calcio está limitado a un estado de valencia 2+ y sirve primariamente como catión divalente en sus interacciones con enzimas. El papel de Ca2+está limitado principalmente a la estabilidad estructural.
http://nutricionpersonalizada.wordpress.com/2010/04/20/cofactores_enzimaticos_inorganicos/
El Ca2+ citosólico se une a la calmodulina
La calmodulina es una proteínapequeña que une calcio. La unión del calcio a la calmodulina provoca un cambio conformacional en esta proteína. El complejo calcio-calmodulina se une a otras proteínas, activándolas. De esta forma el calcio por intermedio de su unión a la calmodulina puede actuar sobre varias vías de señalización. Por ejemplo, el complejo calcio-calmodulina puede unirse a una quinasa, calcio dependiente, parainiciar una cascada de fosforilaciones o a la enzima fosfodiesterasa que degrada el AMPc. http://www.genomasur.com/lecturas/Guia07.htm
[pic]
mecanismo de la proteína Cinasa C involucra su unión con calcio intracelular, proceso facilitado por la calmodulina y la posterior fosforilación de proteínas específicas que producen la respuesta celular.http://www.uc.cl/sw_educ/biologia/bio100/html/portadaMIval5.1.4.5.html
Las calpaínas (EC 3.4.22.52 , EC 3.4.22.53 ) son tiolproteasas, no lisosomales, cuya actividad, de tipo papaína, es dependiente decalcio. Estas enzimas son responsables de la proteolísis neutra calcio-dependiente, en virtud de un dominio de unión a calcio. Este dominio se denomina calmodulin-like por ser altamente homólogo a la calmodulina, presentando las estructurastípicas manos EF de unión a ion calcio.
El centro activo de las calpaínas está compuesto de una tríada catalítica formada por cisteína (C), histidina (H) y Asparagina (N).
[pic] http://es.wikipedia.org/wiki/Calpa%C3%ADna
El ion calcio es utilizado por las células para regular múltiples actividades. Al inicio de la vida, un incremento rápido de Ca+2 intracelular durante la fertilizacióndesencadena el desarrollo de un nuevo organismo.1
Una vez diferenciadas las células, el Ca2+ es utilizado como una señal intracelular para el control de diferentes procesos, entre los cuales se encuentran la contracción muscular, la secreción, el metabolismo, la excitabilidad y la proliferación celular. El Ca2+ no puede ser degradado como ocurre con otras moléculas que actúan como segundos mensajeros,por lo tanto, las células regulan estrictamente las concentraciones intracelulares de este ion. En el agua de mar, donde se originó la vida, la concentración del otro catión divalente más común, el Mg2+, es mayor que la del Ca2+, sin embargo, este no es excluido del citoplasma en la magnitud que ocurre con el Ca2+. Una explicación para esta singularidad es la capacidad que posee el Ca2+, enmayor grado que el Mg2+, de precipitar al fosfato, el cual es empleado por las células para almacenar y utilizar la energía. Las principales fuentes de Ca2+ son el medio extracelular y algunos organelos intracelulares: el retículo endoplasmático (RE) o el retículo sarcoplasmático (RS) en las células musculares.1
Se plantea que el mecanismo general de acción del Ca2+ es el siguiente: cuando las...
El calcio es un cofactor para un número limitado de importantes enzimas, además del complejo actina-miosina en el músculo; alfa-amilasa y termolisina son 2 de las más conocidas. Como un ión libre o trabajando a través de calmodulina, el calcio es mejor entendido como un activador de enzimas en rutas de señalización celular dependientes de hormonas.
Las enzimas referidas comoCa-ATPasas y H+/Ca-ATPasas no deben ser consideradas como enzimas dependientes de calcio. Este es un nombre incorrecto porque Ca2+ es el objeto de la acción de la enzima más que un cofactor para su actividad. Las ATPasas comprenden un gran grupo de enzimas unidas a membrana que bombean Ca2+ desde el citosol hacia el retículo endoplásmico o expelen calcio de la célula a través de canales en la membrana.Como un metal del grupo IIa, el calcio está limitado a un estado de valencia 2+ y sirve primariamente como catión divalente en sus interacciones con enzimas. El papel de Ca2+está limitado principalmente a la estabilidad estructural.
http://nutricionpersonalizada.wordpress.com/2010/04/20/cofactores_enzimaticos_inorganicos/
El Ca2+ citosólico se une a la calmodulina
La calmodulina es una proteínapequeña que une calcio. La unión del calcio a la calmodulina provoca un cambio conformacional en esta proteína. El complejo calcio-calmodulina se une a otras proteínas, activándolas. De esta forma el calcio por intermedio de su unión a la calmodulina puede actuar sobre varias vías de señalización. Por ejemplo, el complejo calcio-calmodulina puede unirse a una quinasa, calcio dependiente, parainiciar una cascada de fosforilaciones o a la enzima fosfodiesterasa que degrada el AMPc. http://www.genomasur.com/lecturas/Guia07.htm
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mecanismo de la proteína Cinasa C involucra su unión con calcio intracelular, proceso facilitado por la calmodulina y la posterior fosforilación de proteínas específicas que producen la respuesta celular.http://www.uc.cl/sw_educ/biologia/bio100/html/portadaMIval5.1.4.5.html
Las calpaínas (EC 3.4.22.52 , EC 3.4.22.53 ) son tiolproteasas, no lisosomales, cuya actividad, de tipo papaína, es dependiente decalcio. Estas enzimas son responsables de la proteolísis neutra calcio-dependiente, en virtud de un dominio de unión a calcio. Este dominio se denomina calmodulin-like por ser altamente homólogo a la calmodulina, presentando las estructurastípicas manos EF de unión a ion calcio.
El centro activo de las calpaínas está compuesto de una tríada catalítica formada por cisteína (C), histidina (H) y Asparagina (N).
[pic] http://es.wikipedia.org/wiki/Calpa%C3%ADna
El ion calcio es utilizado por las células para regular múltiples actividades. Al inicio de la vida, un incremento rápido de Ca+2 intracelular durante la fertilizacióndesencadena el desarrollo de un nuevo organismo.1
Una vez diferenciadas las células, el Ca2+ es utilizado como una señal intracelular para el control de diferentes procesos, entre los cuales se encuentran la contracción muscular, la secreción, el metabolismo, la excitabilidad y la proliferación celular. El Ca2+ no puede ser degradado como ocurre con otras moléculas que actúan como segundos mensajeros,por lo tanto, las células regulan estrictamente las concentraciones intracelulares de este ion. En el agua de mar, donde se originó la vida, la concentración del otro catión divalente más común, el Mg2+, es mayor que la del Ca2+, sin embargo, este no es excluido del citoplasma en la magnitud que ocurre con el Ca2+. Una explicación para esta singularidad es la capacidad que posee el Ca2+, enmayor grado que el Mg2+, de precipitar al fosfato, el cual es empleado por las células para almacenar y utilizar la energía. Las principales fuentes de Ca2+ son el medio extracelular y algunos organelos intracelulares: el retículo endoplasmático (RE) o el retículo sarcoplasmático (RS) en las células musculares.1
Se plantea que el mecanismo general de acción del Ca2+ es el siguiente: cuando las...
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