Enzimas
Páginas: 2 (322 palabras)
Publicado: 15 de noviembre de 2010
Enzimas
VITAMINAS
FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídosConstituyente de los coenzimas FAD y FMN Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Enfermedades carenciales Escorbuto Beriberi
Dermatitis y lesiones en las mucosas
C (ácido ascórbico) B1 (tiamina) B2 (riboflavina) B3 (ácido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina) Biotina
Fatiga y trastornos del sueño Pelagra Depresión, anemia Anemia perniciosaFatiga, dermatitis...
+
Lactato deshidrogenasa
El modelo de Michaelis-Menten (1913)
Leonor Michaelis
Maud Menten
Postularon que la enzima se combina en primer lugar con el sustrato, deforma reversible El complejo se descompone en una reacción más lenta, dando lugar al producto y enzima libre
k1
k3(cat)
E+S
v1=k1 [E] [S]
k2
ES
E+P
v3=k3 [ES]
V de formacion de ES= V desaparicion de ES v2=k2 [ES]
k1 [E] [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
k3 + k2 k1
K m=
Vmax [S] V0 = Km + [S]
Km y Vmax son característicos para cada pareja enzima-sustrato
La Km es laconcentración de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax
Gráfico de dobles recíprocos
1 KM 1 1 = + vo Vmax [S] Vmax
y= ax + b
Ecuación de Lineweaver -Burk
Se ha determinado lavelocidad inicial Vo para una enzima a diversas concentraciones de sustrato con los siguientes resultados
EJEMPLO
S mM 0,5 1 1,5 2,5 3,5
V mmoles/min 23,5 32,2 36,9 41,8 44
a. Calcule lavelocidad Máxima y Km sobre un grafico de V vs [S] b. Utilice ahora la representación de los dobles inversos (Lineweaver – Burk) para calcular la Vmax y la Km y compare las respuestas....
VITAMINAS
FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídosConstituyente de los coenzimas FAD y FMN Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Enfermedades carenciales Escorbuto Beriberi
Dermatitis y lesiones en las mucosas
C (ácido ascórbico) B1 (tiamina) B2 (riboflavina) B3 (ácido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina) Biotina
Fatiga y trastornos del sueño Pelagra Depresión, anemia Anemia perniciosaFatiga, dermatitis...
+
Lactato deshidrogenasa
El modelo de Michaelis-Menten (1913)
Leonor Michaelis
Maud Menten
Postularon que la enzima se combina en primer lugar con el sustrato, deforma reversible El complejo se descompone en una reacción más lenta, dando lugar al producto y enzima libre
k1
k3(cat)
E+S
v1=k1 [E] [S]
k2
ES
E+P
v3=k3 [ES]
V de formacion de ES= V desaparicion de ES v2=k2 [ES]
k1 [E] [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
k3 + k2 k1
K m=
Vmax [S] V0 = Km + [S]
Km y Vmax son característicos para cada pareja enzima-sustrato
La Km es laconcentración de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax
Gráfico de dobles recíprocos
1 KM 1 1 = + vo Vmax [S] Vmax
y= ax + b
Ecuación de Lineweaver -Burk
Se ha determinado lavelocidad inicial Vo para una enzima a diversas concentraciones de sustrato con los siguientes resultados
EJEMPLO
S mM 0,5 1 1,5 2,5 3,5
V mmoles/min 23,5 32,2 36,9 41,8 44
a. Calcule lavelocidad Máxima y Km sobre un grafico de V vs [S] b. Utilice ahora la representación de los dobles inversos (Lineweaver – Burk) para calcular la Vmax y la Km y compare las respuestas....
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