Enzimas

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TEMA 6: ENZIMAS

CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son biomoléculas (proteínas principalmente, aunque existen algunos ácidos ribonucleicos capaces de realizar actividad catabolizadora) cuya función es acelerar la velocidad de las reacciones químicas que tienen lugar en los sistemas biológicos. La reacción en la que intervenga el enzima debe ser energéticamente favorable, ya que el enzima noinfluye sobre este aspecto de la reacción.
Características
Los enzimas no afectan al equilibrio químico, por lo tanto no modifican la constante de equilibrio, solo aumentan la velocidad de reacción, tanto en un sentido como en el otro.
Los enzimas manifiestan una gran especificidad para el sustrato, puesto que solo actúan con una determinada sustancia que posee una estructura bien definida. Elenzima siempre se regenera al final del proceso que cataliza, es decir, no se consume en el ejercicio de su función.
Enzimas y enegía de activación
Para que se produzca la reacción las moléculas deben superar la barrera energética existente entre los sustratos (o productos) y el estado de transición (punto de máxima energía libre y dónde la caída hacia la formación de sustratos o productos esigualmente probable). La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y el estado de transición se denomina energía libre de activación. La energía libre es la energía que posee un organismo para llevar a cabo una reacción. La velocidad de la reacción depende de la energía de activación.
Composición de los enzimas
Apoenzima: cadena o cadenas polipeptídicas del enzima.
Holoenzima:enzima que lleva una molécula asociada a sus cadenas polipeptídicas.
Cofactor: molécula (orgánica o inorgánica) que va asociada a la cadena o cadenas polipeptídicas del enzima. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos o un complejo orgánico, en este caso se denomina coenzima. Un coenzima o cofactor unido covalentemente a la proteína se denomina grupo prostético. Muchas vitaminas sonprecursores de coenzimas.
Sitios característicos de un enzima
Sustrato: molécula o moléculas sobre las que actúa el enzima.
Centro de fijación del sustrato: región del enzima a la que se fija el sustrato de forma selectiva.
Centro activo: región del enzima implicada en la catálisis enzimática, puede coincidir con el centro de fijación del sustrato o hallarse contiguo a él.
Centro alostérico:región ala que se une de forma selectiva una molécula pequeña (efector alostérico) provocando un cambio en la estructura tridimensional del enzima, alterando su actividad.
Especificidad de un enzima para un sustrato
-Modelo de Fischer o de llave-cerradura: este modelo presenta una importante pega puesto que representa a un enzima y un sustrato construidos perfectamente para encajar uno en elotro y si así fuese, el complejo ES sería muy estable por lo que al ser tan estable no evolucionaría al complejo ER.
-Modelo de Koshland o de encaje inducido: explica la complementariedad afirmando que el sustrato es únicamente compatible con la enzima en el estado de transición en el que la enzima modifica su forma para que el sustrato encaje.
Cinética enzimática
La velocidad se mide como ladesaparición de los reactivos o la formación de los productos en relación al tiempo. La velocidad es la tangente de la curva. La velocidad cambia constantemente a medida que la reacción se aproxima al equilibrio y en el equilibrio es igual a cero.
Significado de la constante de Michaelis (KM)
El valor de KM es el valor de la concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción es lamitad de la velocidad máxima. El valor de KM es independiente de la concentración del enzima. El valor de la constante nos dice la afinidad del enzima por el sustrato, a mayor valor de la constante, menor afinidad del enzima por el sustrato.
Medida de la actividad enzimática
-Unidad internacional (UI): es la cantidad de enzima que transforma 1 μmol de sustrato/minuto.
-Katal (kat): es la...
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