Enzimas

Enzimas
Catalizadores Biológicos

Enzimas

• Con excepción de algunos ARN, todas las enzimas son proteínas. • Catalizador: Incremento en la velocidad de reacción • Enzimas: Hasta 1020 . Otros catalizadores 102-104 • Muy específicas: Diferencias estereoisómeros

Enzimas
• La velocidad de la reacción depende de la energía de activation, G°‡ • La enzima provee una vía alternativa de menorenergía de activación: Más rápida • La enzima no altera el cambio de energía libre estándar que es la diferencia entre el estado inicial (reactivos) y el final (productos): G°

Energía de activación
• Cantidad de energía libre requerida para llevar a los reactivos al estado de transición.

Estado de transición
• Tiene la cantidad necesaria de energía • Arreglo correcto de los átomos paradar los productos

Analogía

Analogía
…con enzima

La presencia de una enzima disminuye la energía de activación requerida para que las moléculas del sustrato alcancen la estado de transición.

Espontánea vs. Rápida
• Espontáneo es diferente a instantáneo.

Un ejemplo …
• Considere la reacción
H2 O 2 H2 O + O2

Condiciones de Energía de Tasa reacción activación (kJ/mol)relativa Sin catálisis 75,2 1 Superficie de platino 48,9 2,77 x 104 Catalasa 23,0 6,51 x 108

Catálisis: Dependencia de la Temperatura

• Temperatura puede catalizar la reacción .

•Puede llevar a la denaturación de la proteína.

Cinética Enzimática
• Para la reacción

A + B

P

• La velocidad de reacción está dado por la ecuación

Velocidad

_ [A] = _ [B] = [P] = t t t

Poraparición de productos o desaparición de reactivos

Cinética Enzimática
• Para la reacción

A + B
= k[A] f[B] g Velocidad

P

• k es una constante de proporcionalidad llamada constante específica de velocidad de reacción. • Orden de reacción: la suma de exponentes (f+g)

Cinética Enzimática
• Considere la reacción

A + B
Velocidad =

C + D
k[A] [B]
1 1

Con la ecuacióndeterminada experimentalmente:

Orden de la reacción?
Respuesta = 2

Cinética Enzimática
• Considere la reacción del glicógeno con el fosfato
Glycogen n + HPO42Glucose-1-phosphate + Glycogen
n-1

Con la ecuación determinada experimentalmente: Vel= k[Glycogen] 1[HPO 42-]1 = k[Glycogen][HPO 42-] • Orden de la reacción?
Respuesta = 2

Cinética enzimática
• Muchas reacciones en bioquímicason de 1er y 2do orden. También existen las de orden 0: • La velocidad no depende de las concentraciones de los reactivos • sino de otros factores: Presencia de catalizador. • p.e.: Cuando la concentración de reactivos es tan alta que la enzima está saturada.

Como las enzimas se unen al substrato
• Substrato, S: el reactante

• El sitio activo: pequeña porción de la enzima donde se une elsubstrato(s) por fuerzas no covalentes (p.e, puentes de hidrogeno, atracciones electrostáticas, fuerzas de van der Waals)

Modelos de Unión
Describen la formación del complejo enzima-substrato No es el válido X

Llave-cerradura:

Ajuste inducido:
La unión induce un cambio conformacional que resulta en la complementariedad

Formación de Producto

Ejemplo de Catálisis Enzimática
•Quimotripsina cataliza • Hidrólisis selectiva de enlaces peptídicos donde el carboxi es dado por Phe y Tyr • También cataliza la hidrólisis de enlaces éster (modelo para ver comportamiento de la enzima

Quimotripsina
Comportamiento de enzimas No Alostéricas
Quimotripsina cataliza esta reacción: Monitorea por color amarillo del producto

• Velocidad depende [S] hasta un punto… • La velocidad dereacción no cambia, la enzima esta saturada.

• Curva hiperbólica

Aspartato Transcarbamoilasa (ATCasa)
Comportamiento de enzimas Alostéricas • Primer paso en la formacion de CTP y UTP (DNA y RNA). • Reacción catalizada:
Carbamoil fosfato + aspartato  Carbamoil aspartato + HPO42-

La velocidad depende de [S] en este ejemplo carbamoil fosfato constante y se aumentó concentración del...