Enzimas

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Las Enzimas
María del Rosario Sánchez maria.sanchez@ucv.ve

Modificación de la actividad de las enzimas

Mecanismos fisiológicos de regulación de las enzimas (Formas de regulación de la actividad de las enzimas existentes en la célula viva)

Inhibición por producto Regulación alostérica Regulación covalente: Reversible Irreversible Isoenzimas

Formas de inhibir las enzimas de manera NOfisiológicas (Fármacos, venenos)

Inhibición competitiva Inhibición no competitiva Inhibición acompetitiva

Alosterismo

•Las enzimas alostéricas son proteínas oligoméricas. •“Alos” significa: otro. •Tienen además del sitio activo, otro lugar llamado sitio alostérico. •Al sitio alostérico se enlaza, de forma reversible, una molécula llamada “Efector”, “Modulador” o “Regulador”. •La unióndel efector al sitio alostérico es tan específica como la unión del sustrato al sitio activo. •La unión del efector al sitio alostérico genera un cambio conformacional en la enzima que modifica su actividad catalítica.

Alosterismo

Existen dos tipos de situaciones:
La unión del efector al sitio alostérico genera un cambio conformacional que origina un INCREMENTO de la actividad enzimática:Efector o Modulador Positivo o Activador La unión del efector al sitio alostérico genera un cambio conformacional que origina una DISMINUCIÓN de la actividad enzimática: Efector o Modulador Negativo o Inhibidor

Alosterismo

Modulador Alostérico Positivo: Positivo favorece la unión del sustrato

Modulador Alostérico Negativo: Negativo desfavorece la unión del sustrato

Alosterismo

Curvasigmoidal

Ci né tic a de un a en zi m a al os tér ic a
vo
A I

Modulador positivo: Desplazamiento a la izquierda Modulador negativo: Desplazamiento a la derecha

[Sustrato]

Alosterismo
•Las enzimas alostéricas alternan entre dos conformaciones: Tensa o Relajada. •Confomación Tensa (T): de menor afinidad por el sustrato. •Confomación Relajada (R): de mayor afinidad por el sustrato.•Un modulador alostérico positivo estabiliza la conformación R. •Un modulador alostérico negativo estabiliza la conformación T.

Alosterismo

•Las enzimas alostéricas: No tienen una cinética del tipo Michaelis-Menten. Tienen una cinética sigmoidal. •Pequeñas variaciones en la [S] pueden generar cambios importantes en la velocidad de la reacción.
Enzima Tipo MichaelisMenten

Enzima Alostérica•Mecanismo de regulación frecuente en rutas metabólicas.

Alosterismo

Estructura cuaternaria de la fosfofructoquinasa

Alosterismo

Alosterismo

Efecto del activador alostérico

Modificación covalente reversible  -  Requiere de la participación de enzimas para la modificación covalente (quinasa/fosfatasa) - La fosforilación/desfosforilación es el tipo mas frecuente de este tipode modificación    La fosforilación es catalizada por quinasas que transfieren un grupo fosfato desde el ATP hasta grupos OH de residuos de serina, treonina o tirosina de la enzima cuya actividad es modificada La desfosforilación es catalizada por fosfatasas que remueven grupos fosfato añadidos por las quinasas - Algunas veces la fosforilación activa a la enzima y otras la inhibe Fosforilación
Ser Tir

OH
Proteína

Quinasa

P
Cambio Conformacion al

fosforilación defosforilación
Fosfatasa

Glucógeno fosforilasa b

Glucógeno fosforilasa a

Inactiva

Activa

Comparación

Modificación Covalente Reversible: Fosforilación - Desfosforilación
Unión COVALENTE de una molécula Requiere enzimas

Alosterismo

Unión NO COVALENTE de una molécula No requiere enzimasCambios conformacionales Variación en la Actividad

Modificació Covalente Irreversible
•Algunas enzimas se sintetizan como proteínas precursoras inactivas (sin actividad enzimática), llamadas zimógenos. •Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. •El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades de...
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