Enzimas
RuBisCo
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Tienen una forma 3-D precisa Algunas tienen estructura cuaternaria El ‘sitio activo’ (azul) representa una parte muy pequeña de la moléculaEstructura de proteínas globulares
Amilasa
Estructura determinada por el plegamiento preciso de estructuras secundarias que forman una estructura terciaria a traves de la interacción de grupos R1
ENZIMAS
ESPECÍFICAS: sustrato-sitio activo EFICIENTES: concentraciones µmolares aumentan un millón de veces la velocidad de reacción. REGULABLES: según necesidades celulares
Todas lasreacciones quimicas de una célula requiere la acción de enzimas
“construcción” molecules Enzimas de sintesis
enzima
+
enzima
“ruptura” de moléculas Enzimas de hidrolisis
+
Enzimas aceleranlas reacciones
2
Mecanismo de acción
• El sustrato se une al sitio activo de la enzima
• Complejo enzima-sustrato
sacarosa
E+ S
ES
E+ P
glucosa fructosa
CONFIGURACIÓNESPACIAL DEL SITIO ACTIVO
• estructura tridimensional • residuos distantes
• algunos fijan el sustrato • otros participan en la catálisis
Forma nativa
3
Modelo “Llave y cerradura”
S
PP
Modelo de ajuste inducido
4
Medida de la velocidad de reacción
COOH C = O + NADH.H+
lactato
COOH CHOH + NAD
deshidrogenasa
CH3
CH3
S [S] por unidad de tiempo [P] porunidad de tiempo
E
P
La velocidad se mide por variación de:
[coenzima] por unidad de tiempo
Concentracion de sustrato
punto de saturación Tasa de reacción
Incremento de concentraciónno afecta la tasa de reacción Concentración de sustrato
5
Tasa inicial de reacción/uniades arbitarias = Vo
En el momento que la reacción comienza la [S] cae, por esto es importante medir lavelocidad inicial (Vo) de la reacción
[S]
Vo
Incrementos en la [S] aumenta el ES y la Vo se incrementa
[S]
6
Todos los sitios activos están ocupados.
Vo
Las enzimas trabajan...
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