Enzimas

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Las enzimas[1] son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable).[2] [3] En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos enlas células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades deregulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo. Aunque de forma estricta, lasaloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos términos se suelen usar indistintamente.
Un zimógeno (o proenzima) es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen los enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en suestructura que le lleve a conformar un centro activo donde poder realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser un enzima activo. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima precursora se separa del resto para activarla. La cadena aminoácida que se libera por la activación se llama el péptido de activación.
Los zimógenos son utilizados enmuchas reacciones biológicas, como en la digestión o en la coagulación sanguínea. Son un brillante ejemplo de regulación endógena de los enzimas, de como controlar la función de éstos. Las modificaciones que sufren los zimógenos son irreversibles, por lo que para poder detener las reacciones que llevan a cabo es necesario un inhibidor del enzima al que dan lugar. (Ejemplo: el tripsinógeno (zimógeno)da lugar a la tripsina (enzima), que a su vez activa otros zimógenos. Para poder detener la activación de los zimógenos, la tripsina no se puede volver a convertir en tripsinógeno, sino que debe excretarse un inhibidor de tripsina para detener su tarea).

Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánicacompleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y catalíticamente activa

La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostéticodependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima es por tanto catalíticamente inactiva hasta que se le une el cofactor adecuado

La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:
1. Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida enrespuesta a determinados estímulos recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo, las bacterias podrían adquirir resistencia a antibióticos como la penicilina gracias a la inducción de unas enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en...
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