Enzimaz
Páginas: 4 (849 palabras)
Publicado: 16 de noviembre de 2010
CINÉTICA ENZIMÁTICA
E + S
SE
E + P
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos. Unidades del Metabolismo Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (∆G-). No promuevenreacciones no-espontáneas (∆G +). Incrementan la Vel. De reacción 103 a 1012 veces sin afectar el sentido de la reacción. • No forman parte del producto de la reacción.
• • • • •
PROPIEDADESGENERALES
• AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106 to 1012 veces vs sin enzima. – Aún más rápido que los catalizadores químicos.
•
CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 oC (algunas hasta75 oC) – pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 – Presión atmosférica normal
•
CAPACIDAD DE REGULACIÓN
– – – – – Por concentración de sustrato Por concentración de enzima Por inhibidorescompetitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) Por regulación alostérica
•
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
– Interacción estereoespecíficacon el sustrato – No hay productos colaterales
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN INTERACCIÓN ESTEREO ESPECÍFICA CON SU SUSTRATO
Se realiza la reacción catalítica
k= Constantes de velocidad Leonor Michelis y Maud Menten (1913) Concent.
Tiempo
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vo = V
max
[S]
Km + [S]
Cinética enzimática en función de la concentración de sustrato
VmaxKM
Km de algunas enzimas
ENZIMA Catalasa Hexoquinasa SUSTRATO H2O2 ATP D-Glucosa D-Fructosa Anhidrasa carbónicoa Quimotripsina β-Galactosidasa Treonina deshidrogenasaHCO3Gliciltirosinilglicina N-Benzoiltirosinamida D-Lactosa L-Treonina Km (mM) 25.0 0.4 0.05 1.5 9.0 108.0 2.5 4.0 5.0
La KM es un parámetro de Actividad Enzimática
• La KM es inversamente proporcional con la actividadde la enzima. • Valor de KM grande, baja actividad • Valor de KM pequeño, alta activida
Enzimas: pueden catalizar reacciones donde hay 2 S =
Hexocinasa
ATP + Glucosa
ADP + 6-fosfato de...
E + S
SE
E + P
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos. Unidades del Metabolismo Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (∆G-). No promuevenreacciones no-espontáneas (∆G +). Incrementan la Vel. De reacción 103 a 1012 veces sin afectar el sentido de la reacción. • No forman parte del producto de la reacción.
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PROPIEDADESGENERALES
• AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106 to 1012 veces vs sin enzima. – Aún más rápido que los catalizadores químicos.
•
CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 oC (algunas hasta75 oC) – pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 – Presión atmosférica normal
•
CAPACIDAD DE REGULACIÓN
– – – – – Por concentración de sustrato Por concentración de enzima Por inhibidorescompetitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) Por regulación alostérica
•
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
– Interacción estereoespecíficacon el sustrato – No hay productos colaterales
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN INTERACCIÓN ESTEREO ESPECÍFICA CON SU SUSTRATO
Se realiza la reacción catalítica
k= Constantes de velocidad Leonor Michelis y Maud Menten (1913) Concent.
Tiempo
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vo = V
max
[S]
Km + [S]
Cinética enzimática en función de la concentración de sustrato
VmaxKM
Km de algunas enzimas
ENZIMA Catalasa Hexoquinasa SUSTRATO H2O2 ATP D-Glucosa D-Fructosa Anhidrasa carbónicoa Quimotripsina β-Galactosidasa Treonina deshidrogenasaHCO3Gliciltirosinilglicina N-Benzoiltirosinamida D-Lactosa L-Treonina Km (mM) 25.0 0.4 0.05 1.5 9.0 108.0 2.5 4.0 5.0
La KM es un parámetro de Actividad Enzimática
• La KM es inversamente proporcional con la actividadde la enzima. • Valor de KM grande, baja actividad • Valor de KM pequeño, alta activida
Enzimas: pueden catalizar reacciones donde hay 2 S =
Hexocinasa
ATP + Glucosa
ADP + 6-fosfato de...
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