Espectrofotometria

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INTRODUCCION ENZIMAS
CAPITULO 4 Historia:
1700: estudios de la digestión de carnes mediante secreciones del estómago. 1800: convertir almidón en azúcar mediante la saliva. 1810: comienzan estudios sobre fermentación. 1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre fermentación de azúcares en alcoholes por levadura y catalizado por fermentos.

INTRODUCCION
Historia:
1897: Buchner descubrió quelos extractos de levadura podían convertir el azúcar en alcohol. Fermentación se llevaba a cabo por la presencia de moléculas. Kühne llamó las moléculas enzimas. 1926: ureasa fue aislada y cristalizada. 1930: pepsina, tripsina, y otras enzimas digestivas fueron cristalizadas.

AGENTES CATALITICOS
Cambian la velocidad de una reacción química. Aceleran la reacción en ambas direcciones disminuyendola energía de activación. Funcionan en reacciones que pueden ocurrir sin su presencia (exergónica). Permanecen inalterados al final de la reacción.

ENZIMAS
CATALISIS ENZIMATICA
Las enzimas son los agentes catalíticos de los sistemas biológicos. Todas las enzimas son proteínas excepto las riboenzimas. Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1014 . Son altamenteespecíficas. La acción enzimática es regulada.

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
La especificidad enzimática puede variar. Pasos que ocurren durante la acción enzimática:
Sustrato se enlaza a la enzima. Ocurren alteraciones químicas que incluyen rompimiento y formación de enlaces. La enzima libera el producto de la reacción.

Teorías que explican la actividad enzimática:
Llave y cerradura: específica; unsustrato y una enzima. Adaptación inducida: menos específica, el centro activo se ajusta al sustrato que interviene. Teoría de poliafinidad: enzima y sustrato poseen por lo menos tres puntos de contacto, sólo uno de dos grupos idénticos del carbono proquiral es orientado correctamente.

Clasificación enzimática
1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones 2. Transferasas: transferencia degrupos 3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis 4. Liasas: adición de grupos a dobles enlaces 5. Isomerasas: transferencia de grupos en la molécula 6. Ligasas: formación de enlaces

Clasificación enzimática
De acuerdo al número de la Comisión Enzimática (Enzyme Commission number)
Primer #: tipo de reacción catalizada. Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompeen forma mas precisa. Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc. Cuarto #: indica el número de serie de la enzima en su sub-subclase.

Mecanismos de acción
Estado de transición: forma activa de una molécula en la cual la molécula realiza una reacción química parcial. Energía libre: componentede la energía total de un sistema que puede realizar trabajo a temperatura y presión constante.
∆G reacción = G productos – G reactivos Reacción endergónica: G es negativo ∆G = ∆H - T∆S

Mecanismos de acción
Energía de activación: cantidad de energía necesaria para convertir todas las moléculas de un mol de sustancia reaccionando de su estado raso a su estado de transición. Las enzimasaumentan la velocidad de la reacción disminuyendo la energía de activación, pero no afectan los aspectos termidinámicos de las reacciones.

Eficiencia enzimática
Se describe con el “turnover number”: número de moles de sustrato transformado en producto por mol de enzima por segundo.
Mayor el “turnover number” mayor la eficiencia. Equivale a: Vmax/[Et]

Unidades enzimáticas
La concentración de lasenzimas se expresa en términos de su actividad:
Unidad enzimática: cantidad de enzima que produce la transformación de un micromol de sustrato por minuto bajo condiciones definidas. Actividad específica: número de unidades por miligramo de proteína total. Actividad total: número total de unidades enzimáticas.

Factores que determinan la catálisis (eficiencia)
Proximidad y orientación: debe...
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