Estructura De Las Inmunoglobulinas

Estructura de
las
Inmunoglobulin
as

Estructura de las
Inmunoglobulinas
El reconocimiento de los
antígenos extraños es la piedra
angular de las respuestas
inmunitarias adaptativas
específicas.
Inmunoglobulinas
Receptores de células T
Se caracterizan por su diversidad y
heterogeneidad.

Estructura de las
Inmunoglobulinas
Familia de glucoproteínass que
se encuentran libres en el suero
ylíquidos tisulares de los
mamíferos
Libres
Fijas en la superficie de las células B

 Son secretados por las células
plasmáticas.

Estructura molecular
Las glucoproteínas del suero se
clasifican tradicionalmente por sus
características de solubulidad en
albúminas y globulinas.
También se pueden clasificar por su
migración en un campo
electroforético
 Electroforesis
 La mayor parte de losanticuerpos se encuentra
en el tercer grupo de inmunoglobulinas que
migra más rápido.

Estructura molecular
Las características básicas son las
mismas para todos los anticuerpos.
Gran variabilidad en las regiones que
se unen a los antígenos.
Las funciones efectoras y las
propiedades fisicoquímicas de los
anticuerpos se relacionan con las
porciones que NO se unen al
antígeno.

Estructura molecular
Estructura común:
4 cadenas peptídicas
 2 cadenas ligeras
(L)
 24kD

 2 cadenas pesadas
(H)
 55-70kD

 Ambas son idénticas y polipeptídicas.
 Cada cadena ligera está unida a una cadena
pesada por enlaces disulfuro y enlaces no
covalentes.
 Forman un heterodímero

Estructura molecular
Ambos tipos de cadenas
contienen :
Una serie de unidades homólogas de
aprox 110 aa de longitud.
Serepliegan de forma independiente en
una estructura globular llamada
DOMINIO DE Ig

ESTRUCTURA BÁSICA

L
L

L
H

H

L

κ
L

VL

λ
CL

μ

VH

γ

CH1
H

isotipo
s

CH2

CH4

Igμ
Igε

CH3

α
ε
δ

Ag

VL

especificida
d

VH

VH

CL

CH1

CH1

VL

Fab

CL

F

papaína
CH2

CH2

Funciones
biológicas

Fc
CH3

CH3

Estructura molecular
Muchas proteínas del sistema
inmune contienen dominios que
utilizanel mismo patrón de
plegamiento y tienen secuencias
de aa similares a las de las Ig.
Todas éstas moléculas
pertenecen a:
SUPERFAMILIA DE LAS
INMUNOGLOBULINAS

Estructura molecular
 Cadenas variables
aminoterminales
 Participan en el
reconocimiento
antigénico

 Cadenas constantes
carboxiterminales
 Median las funciones
efectoras

Estructura molecular
 Cadenas pesadas
(H)
 Región constante(CH)
 Región variable
(VH)

 Cadenas Ligeras (L)
 Región constante
(CL)

Estructura molecular
Las regiones variables
 Zonas de variabilidad en la secuencia de aa que
distinguen a los anticuerpos elaborados por un
clon de linfocitos B de los fabricados por otros
clones.

 Las regiones VH y VL se encuentran
yuxtapuestas para formar el punto de unión al
antígeno.
 Cada molécula de Igpresenta entonces dos
puntos de unión ala antígeno.

Estructura molecular
Las regiones constantes de las
cadenas pesadas (CH)
 Interactúan con otras moléculas
efectoras y células del sistema
inmunológico.
 Los extremos carboxi-terminales anclan
a los anticuerpos unidos a la membrana.

Estructura molecular
Las diferencias en la secuencia entre
diferentes anticuerpos se limitan a 3
breves segmentosen las regiones
variables de las cadenas pesadas y
ligeras:
Segmentos hipervariables o
Regiones determinantes de
complementariedad.

CDR1, CDR2 y CDR3

Estructura molecular.
Los anticuerpos se pueden
dividir en 5 clases de acuerdo al
tipo de cadenas pesadas que
poseen:






IgA
IgD
IgE
IgG
IgM

ISOTIPOS

Estructura molecular.
 Los Isotipos IgG e IgA se subdividen en :
 IgA1 e IgA2
IgG1, IgG2, IgG3 e IGg4

 Las regiones constantes de la cadena
pesada de todas las moléculas de
anticuerpo de un isotipo tienen la misma
secuencia de aminoácidos.
 Cada isotipo diferente de anticuerpo
REALIZA FUNCIONES EFECTORAS DISTINTAS.

Estructura molecular.
Las cadenas pesadas se
designan con la letra del
alfabeto griego correspondiente
al isotipo del anticuerpo:
 1 y 2 para IgA
 ...