estructuras funcionales
Páginas: 3 (726 palabras)
Publicado: 22 de septiembre de 2013
Estructuras funcionales
La cremallera de leucina, se forma en base a una región de hélice alfa, que un mínimo de cuatro leucinas, cada una separada por seis aminoácidos como puede serLeucina-X6-Leucina-X6-Leucina-X6-Leucina-X6, donde las x son aminoácidos, donde por cada vuelta o giro de la hélice alfa se encuentran 3.6 aminoácidos, donde las leucinas se alinean al borde de la hélice conuna leucina por cada 2 giros.
La hélice establece interacciones hidrofóbicas con una segunda hélice de leucina, de esta forma las dos subunidades cierran la cremallera. Estas a su vez forman undímero.
Este motivo no interacciona directamente con el ADN como en el caso de los dedos de zinc, más sin embargo sin la ayuda de este dímero la unión de proteínas al ADN es muy difícil.
La unióndel ADN en la cremallera se da en el extremo del grupo amino NH2 terminal de la cremallera de leucina de cada una de las cadenas poli pépticas, esta región de unión contiene una concentración elevada deaminoácidos esta zona interacciona con el ADN que posee una carga negativa, las cargas positivas de las cadenas son atraídas por el grupo fosfato del ADN.
Muchas de las proteínas que poseen lacremallera de leucina y a su vez son reguladoras, generalmente resultan ser el resultado de un oncogén.
Cremallera de leucina.
Dedos de zinc, incluyen un factor de transcripción TFIIIA,que se une a los genes transcriptores por medio de ARN polimerasa, se pueden distinguir diferentes clases de proteínas con dedos de zinc, dependiendo del aminoácido que coordine la unión con el zinc.La capacidad de anclaje del dedo de zinc, se refleja en la unión que crea con el surco mayor del ADN con una secuencia específica, mediante una hélice alfa de uno de los lados de la región del dedode zinc.
Las características que presentan las dos diferentes proteínas con dedos de zinc, están relacionadas con la manera en la que cada clase de proteína se posiciona en el ADN. En TFIIIA...
La cremallera de leucina, se forma en base a una región de hélice alfa, que un mínimo de cuatro leucinas, cada una separada por seis aminoácidos como puede serLeucina-X6-Leucina-X6-Leucina-X6-Leucina-X6, donde las x son aminoácidos, donde por cada vuelta o giro de la hélice alfa se encuentran 3.6 aminoácidos, donde las leucinas se alinean al borde de la hélice conuna leucina por cada 2 giros.
La hélice establece interacciones hidrofóbicas con una segunda hélice de leucina, de esta forma las dos subunidades cierran la cremallera. Estas a su vez forman undímero.
Este motivo no interacciona directamente con el ADN como en el caso de los dedos de zinc, más sin embargo sin la ayuda de este dímero la unión de proteínas al ADN es muy difícil.
La unióndel ADN en la cremallera se da en el extremo del grupo amino NH2 terminal de la cremallera de leucina de cada una de las cadenas poli pépticas, esta región de unión contiene una concentración elevada deaminoácidos esta zona interacciona con el ADN que posee una carga negativa, las cargas positivas de las cadenas son atraídas por el grupo fosfato del ADN.
Muchas de las proteínas que poseen lacremallera de leucina y a su vez son reguladoras, generalmente resultan ser el resultado de un oncogén.
Cremallera de leucina.
Dedos de zinc, incluyen un factor de transcripción TFIIIA,que se une a los genes transcriptores por medio de ARN polimerasa, se pueden distinguir diferentes clases de proteínas con dedos de zinc, dependiendo del aminoácido que coordine la unión con el zinc.La capacidad de anclaje del dedo de zinc, se refleja en la unión que crea con el surco mayor del ADN con una secuencia específica, mediante una hélice alfa de uno de los lados de la región del dedode zinc.
Las características que presentan las dos diferentes proteínas con dedos de zinc, están relacionadas con la manera en la que cada clase de proteína se posiciona en el ADN. En TFIIIA...
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