Estudiante
Páginas: 3 (690 palabras)
Publicado: 30 de marzo de 2013
Estereoisomería
Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenesespeculares o quirales. Se trata de isómeros ópticamente activos, que hacen girar el plano de la luz polarizada: a la derecha Dextrorrotatorio (+), a la izquierda Levorrotatorio (-)
Los D-aminoácidoslos encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o incluso en algunas plantas. Algunos aminoácidos presentan más estereoisómeros debido a que poseen más carbonos quirales, y por lotanto poseen 2n estereoisómeros. Todos los aminoácidos que forman las proteínas están en su forma L, con excepción claro de la glicina.
Funciones delos aminoácidos no estándar.
Además de los 20 aminoácidos estándar que son comunes a todas las proteínas, se han encontrado otros como componentes de sólo ciertos tipos de proteínas. Cada uno deéstos deriva de uno de los 20 aminoácidos estándar mediante una reacción de modificación que tiene lugar una vez que se ha incorporado el aminoácidos estándar a la proteína.
La 4-hidroxiprolina y la5-hidroxilisina se encuentran fundamentalmente en el tejido conectivo y óseo, formando parte del colágeno. Son muy importantes para estabilizar la estructura terciaria y cuaternaria del colágeno. Lahidroxiprolina es exclusiva de los colágenos. Se forma enzimaticamente a partir de prolinas que forman parte del colágeno.
Los colágenos son glucoproteinas con la porción glucidica unidacovalentemente al aminoácido derivado 5-hidroxilisina mediante un enlace O-glucosidico a través del grupo hidroxilo del carbono α. La formación de 5-hidroxilisina se da a partir de lisina y la adición delglúcido.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la Lisina, es un constituyente de la miosina, principal proteína contráctil del músculo.
Gama-Carboxiglutamato, derivado a partir del glutamato;...
Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenesespeculares o quirales. Se trata de isómeros ópticamente activos, que hacen girar el plano de la luz polarizada: a la derecha Dextrorrotatorio (+), a la izquierda Levorrotatorio (-)
Los D-aminoácidoslos encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o incluso en algunas plantas. Algunos aminoácidos presentan más estereoisómeros debido a que poseen más carbonos quirales, y por lotanto poseen 2n estereoisómeros. Todos los aminoácidos que forman las proteínas están en su forma L, con excepción claro de la glicina.
Funciones delos aminoácidos no estándar.
Además de los 20 aminoácidos estándar que son comunes a todas las proteínas, se han encontrado otros como componentes de sólo ciertos tipos de proteínas. Cada uno deéstos deriva de uno de los 20 aminoácidos estándar mediante una reacción de modificación que tiene lugar una vez que se ha incorporado el aminoácidos estándar a la proteína.
La 4-hidroxiprolina y la5-hidroxilisina se encuentran fundamentalmente en el tejido conectivo y óseo, formando parte del colágeno. Son muy importantes para estabilizar la estructura terciaria y cuaternaria del colágeno. Lahidroxiprolina es exclusiva de los colágenos. Se forma enzimaticamente a partir de prolinas que forman parte del colágeno.
Los colágenos son glucoproteinas con la porción glucidica unidacovalentemente al aminoácido derivado 5-hidroxilisina mediante un enlace O-glucosidico a través del grupo hidroxilo del carbono α. La formación de 5-hidroxilisina se da a partir de lisina y la adición delglúcido.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la Lisina, es un constituyente de la miosina, principal proteína contráctil del músculo.
Gama-Carboxiglutamato, derivado a partir del glutamato;...
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