Glicosidacion de proteinas

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El Residente

ARTÍCULO DE REVISIÓN

Glicosilación de proteínas en bacterias patógenas
Laura Elena Córdova Dávalos*
RESUMEN. La glicosilación de proteínas es una importante modificación postraduccional de las proteínas. En eucariontes los mecanismos de glicosilación han sido bien caracterizados, e inclusive se han descubierto algunas enfermedades en humanosrelacionadas con fallas en los mecanismos de glicosilación. Hace algún tiempo se pensaba que las bacterias eran incapaces de glicosilar proteínas, puesto que carecen de los organelos celulares donde se lleva a cabo dicho proceso en eucariontes; sin embargo, en la actualidad ya se ha demostrado la presencia de proteínas glicosiladas en bacterias. Recientemente, el estudio de las proteínas glicosiladas enbacterias patógenas se ha tornado un tópico de investigación muy importante, pues se ha demostrado la participación de las proteínas glicosiladas en la patogénesis bacteriana. Sin duda, el impacto del estudio de las glicoproteínas y sus mecanismos de glicosilación revelará blancos terapéuticos novedosos para combatir las infecciones bacterianas, así como nuevos métodos de diagnóstico. Palabras clave:Glicoproteínas, glicosiltransferasas, O y N glicosilación. ABSTRACT. Protein glycosylation is an important modification of proteins. The knowledge about the glycosylation machinery in eucarya is advance; in fact, there are some illness in human being related with failure in the mechanism of protein glycosylation. Some years ago bacteria have been tought incapable of glycosylating proteins. Now,glycoprotein synthesis in bacteria has been firmly established. Currently, the study of protein glycosylation in pathogen bacteria is very important because there are strong relation between glycoproteins and pathogenesis. This new field of investigation is a novel target in the figth against bacteria. Key words: Glycoprotein, glycosyltransferases, O and N glycosylation.

I. Introducción
Lasproteínas de todos los seres vivos pueden ser modificadas postraduccionalmente de diferentes maneras. Una de las modificaciones más estudiadas es la fosforilación de proteínas. La presencia o ausencia de grupos fosfatos regula su actividad, estabilidad, loca-

* Departamento de Biología Molecular y Biotecnología, Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México,Ciudad Universitaria, D.F., México. Dirección para correspondencia: Laura Elena Córdova Dávalos Departamento de Biología Molecular y Biotecnología, Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México, Ciudad Universitaria, D.F., México. Apartado Postal 70228, Ciudad Universitaria, D.F., México. C.P. 04510. Teléfono: (55) 5622-8929. E-mail: lcdavalos@gmail.comwww.medigraphic.com

Recibido: 4 de agosto del 2009 Aceptado con modificaciones: 5 de septiembre del 2009

lización y juega un papel importante en rutas metabólicas y en transducción de señales.1 Otra modificación postraduccional compleja y muy costosa energéticamente es la glicosilación, que consiste en la adición covalente de azúcares a las proteínas. Actualmente se han definido dos tipos deglicosilación, los cuales están determinados en función del aminoácido al que se une el azúcar: la N-glicosilación, en la cual los azúcares se unen al grupo γ-amido de la asparagina y la O-glicosilación donde los azúcares se unen al grupo hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoácidos serina, treonina, hidroxiprolina, hidroxilisina y tirosina. La gran variedad de azúcares, los tipos de enlaces, asícomo su grado de ramificación incrementan la complejidad de esta modificación postraduccional.1 Precisamente el campo de la glicobiología está enfocado al entendimiento de la estructura química, biosíntesis y función biológica de los carbohidratos.2 La glicosilación de proteínas en eucariontes ha sido estudiada desde hace tiempo, comenzando por el descubrimiento de los grupos sanguíneos humanos...
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