hemoglobina
Páginas: 6 (1373 palabras)
Publicado: 29 de mayo de 2013
HEMOGLOBINA
Hemoglobina transporta oxígeno en vertebrados. El transporte es por medio de la sangre, partiendo desde los pulmones hasta los tejidos periféricos (células de músculos, corazón, cerebro, etc.)
La hemoglobina contiene cuatro cadenas polipéptidas: dos subunidades alfa idénticas (α1, α2), con 141 residuos de aminoácidos y dos subunidades beta idénticas(β1, β2), con 146 residuos deaminoácidos; contiene, además, cuatro grupos hemo.
Las cuatro cadenas tienen forma de tetrahedro y están estabilizadas por interacciones hidrofóbicas y puentes salinos. El elemento estructural hélice alfa existe en ocho regioens de la cadena proteínica, lo que constituye más del 75% de esa cadena. Cada región estáa interrumpida por un residuo de prolina y/o una vuelta.
Grupo Prostético Hemo:Es una protoporfirina IV con un ion ferroso: Fe2+, que está sujeto por enlaces covalentes coordinados (atracciones entre pares solitarios y el núcleo positivo de ion ferroso). Estos enlaces son entre el nitrógeno de un Pirrol, o más específicamente, de 4 anillos de Pirrol, y el ion ferroso. Es una interacción ácido/ base de Lewis: el ion metalico es ácido, porque acepta pares electrónicos enorbitales d disponibles; es el ligando. El grupo enlazante es la base porque tiene pares electronicos disponibles para donar.
El grupo hemo se encuentra en la cavidad o hendidura de las cadenas proteícas. Los grupos vinílicos hidrofóbicos de la porfirina están rodeados de cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos. Los dos propionatos (-CH2CH2COO-) se encuentran yuxtapuestos (uno al lado delotro) a nitrógenos cargados positivamente en cadenas laterales de residuos de Lisina y Arginina, respectivamente.
El ion ferroso está coordinado al nitrógeno del anillo de imidazol de la cadena lateral de histidina en la cadena alfa y beta: uno próximo (histidina proximal) y otro distante (distal).Este último estabiliza el lugar de enlace con oxígeno.
Los cuatro grupos hemo son lugares deunión con oxígeno; por tanto, cada molécula de hemoglobina puede unir, en forma reversible, cuatro moléculas de O2. Para ello, el hierro tiene que estar en estado ferroso, Fe2+. Hierro en estado férrico, Fe3+, es incapaz de unirse al O2. Para evitar la oxidación Fe2+----> Fe3+ , está la histidina distal.
La unión con O2 sigue el siguiente esquema reactivo:
La reacción (1) indica la combinaciónde una molécula de O2 con uno de los grupos hemo. La oxigenación altera el radio efectivo de ion Fe2+, reduciendolo (disminuyendo la nuble electrónica). Como resultado, el átomo de hierro, que no estaba originalmente centrado en el plano de la protoporfirina, se mueve ahora a ese plano:
Este desplazamiento al plano de la protoporfirina altera o distorciona la cadena de globina, causando uncambio conformacional. Como consecuencia de este cambio se rompen varios puentes salinos inter-cadena. El cambio estructural en una subunidad afecta al resto de las subunidades, causando cambios estructurales en éstas y alterando la afinidad por el oxígeno, haciéndolas más afines. Por lo tanto, la unión con O2 en sitio de una subunidad afecta la afinidad de unión en los sitios de las restantessubunidades.
Los cambios conformacionales se disparan por pequeñas modificaciones en los puntos de contacto entre las subunidades (ruptura de enlaces ionicos o puentes salinos). Es como un "mensaje" transmitido por medio de movimientos en la cadena poplipéptida. Estos cambios reciben el nombre de interacciones alostéricas o alosterismo.
Las interacciones no covalentes entre las subunidades de cadadímero alfa y beta se mantienen inalterados cauando la hemoglobina se interconvierte entre su forma oxigenada y desoxigenada, pero el pequeño número de interacciones entre los dos dímeros cambia sustancialmente durante esa transición.
Al oxigenarse, los puentes salinos y ciertos puentes de hidrógeno se rompen según los dímeros α1β1 y α2β2 se deslizan entre sí y rotan unos 15°. La conformación...
Hemoglobina transporta oxígeno en vertebrados. El transporte es por medio de la sangre, partiendo desde los pulmones hasta los tejidos periféricos (células de músculos, corazón, cerebro, etc.)
La hemoglobina contiene cuatro cadenas polipéptidas: dos subunidades alfa idénticas (α1, α2), con 141 residuos de aminoácidos y dos subunidades beta idénticas(β1, β2), con 146 residuos deaminoácidos; contiene, además, cuatro grupos hemo.
Las cuatro cadenas tienen forma de tetrahedro y están estabilizadas por interacciones hidrofóbicas y puentes salinos. El elemento estructural hélice alfa existe en ocho regioens de la cadena proteínica, lo que constituye más del 75% de esa cadena. Cada región estáa interrumpida por un residuo de prolina y/o una vuelta.
Grupo Prostético Hemo:Es una protoporfirina IV con un ion ferroso: Fe2+, que está sujeto por enlaces covalentes coordinados (atracciones entre pares solitarios y el núcleo positivo de ion ferroso). Estos enlaces son entre el nitrógeno de un Pirrol, o más específicamente, de 4 anillos de Pirrol, y el ion ferroso. Es una interacción ácido/ base de Lewis: el ion metalico es ácido, porque acepta pares electrónicos enorbitales d disponibles; es el ligando. El grupo enlazante es la base porque tiene pares electronicos disponibles para donar.
El grupo hemo se encuentra en la cavidad o hendidura de las cadenas proteícas. Los grupos vinílicos hidrofóbicos de la porfirina están rodeados de cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos. Los dos propionatos (-CH2CH2COO-) se encuentran yuxtapuestos (uno al lado delotro) a nitrógenos cargados positivamente en cadenas laterales de residuos de Lisina y Arginina, respectivamente.
El ion ferroso está coordinado al nitrógeno del anillo de imidazol de la cadena lateral de histidina en la cadena alfa y beta: uno próximo (histidina proximal) y otro distante (distal).Este último estabiliza el lugar de enlace con oxígeno.
Los cuatro grupos hemo son lugares deunión con oxígeno; por tanto, cada molécula de hemoglobina puede unir, en forma reversible, cuatro moléculas de O2. Para ello, el hierro tiene que estar en estado ferroso, Fe2+. Hierro en estado férrico, Fe3+, es incapaz de unirse al O2. Para evitar la oxidación Fe2+----> Fe3+ , está la histidina distal.
La unión con O2 sigue el siguiente esquema reactivo:
La reacción (1) indica la combinaciónde una molécula de O2 con uno de los grupos hemo. La oxigenación altera el radio efectivo de ion Fe2+, reduciendolo (disminuyendo la nuble electrónica). Como resultado, el átomo de hierro, que no estaba originalmente centrado en el plano de la protoporfirina, se mueve ahora a ese plano:
Este desplazamiento al plano de la protoporfirina altera o distorciona la cadena de globina, causando uncambio conformacional. Como consecuencia de este cambio se rompen varios puentes salinos inter-cadena. El cambio estructural en una subunidad afecta al resto de las subunidades, causando cambios estructurales en éstas y alterando la afinidad por el oxígeno, haciéndolas más afines. Por lo tanto, la unión con O2 en sitio de una subunidad afecta la afinidad de unión en los sitios de las restantessubunidades.
Los cambios conformacionales se disparan por pequeñas modificaciones en los puntos de contacto entre las subunidades (ruptura de enlaces ionicos o puentes salinos). Es como un "mensaje" transmitido por medio de movimientos en la cadena poplipéptida. Estos cambios reciben el nombre de interacciones alostéricas o alosterismo.
Las interacciones no covalentes entre las subunidades de cadadímero alfa y beta se mantienen inalterados cauando la hemoglobina se interconvierte entre su forma oxigenada y desoxigenada, pero el pequeño número de interacciones entre los dos dímeros cambia sustancialmente durante esa transición.
Al oxigenarse, los puentes salinos y ciertos puentes de hidrógeno se rompen según los dímeros α1β1 y α2β2 se deslizan entre sí y rotan unos 15°. La conformación...
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