hemoglobina

HEMOGLOBINA
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangrearterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su función biológica que es transportar el oxigeno. Esta proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptidicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y dos cadenasbeta que tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dimeros están unidas por interacciones hidrofobicas, estos residuos de aminoácidos se encuentran en el interior de la molecula.
Cada cadena polipeptidica está unida a un grupo prostético, en el caso de la hemoglobina es el grupo hemo, el cual esta formado por un atomo de hierro enel centro del anillo tetrapirrolico que forman la protoporfirina III, esta molecula es la que se una al ion hierro 2 y forma el grupo hemo, cuando se encuentra el ion hierro 2, la hemoglobina si es capaz de atrapar el oxigeno, pero cuando el hierro se reduce a ion hierro 3 se convierte en metahemoglobina incapaz de captar el oxigeno.
La capacidad de la hemoglobina para asumir las moléculas deoxígeno en los pulmones y luego ponerlos en libertad en los tejidos, está regulado por varios factores, tanto dentro de la molécula de la hemoglobina en sí y por medio de factores químicos externos. Uno de los principales reguladores de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina es la presencia de oxígeno en sí.
En los pulmones, donde los niveles de oxígeno son altos, la hemoglobina tiene mayorafinidad por el oxígeno y esta afinidad aumenta desproporcionadamente con el número de moléculas que ya se ha unido a ella.
En otras palabras, después de la oxihemoglobina se une una molécula de oxígeno aumenta su afinidad por el oxígeno hasta que la hemoglobina está totalmente saturado. De la misma manera, la deoxihemoglobina tiene una menor afinidad por el oxígeno y esta afinidad disminuye deforma desproporcionada al número de moléculas que ya se ha unido.
Por lo tanto, la pérdida de una molécula de oxígeno de la desoxihemoglobina disminuye la afinidad por el oxígeno restante. Este reglamento se conoce como la cooperatividad y es esencial para el funcionamiento de la hemoglobina, ya que permite la oxihemoglobina para llevar a la máxima cantidad de oxígeno a los tejidos y permitetambién a la desoxihemoglobina para liberar la máxima cantidad de oxígeno en los tejido.
La cooperatividad es una función única de características estructurales de la hemoglobina, y se constató que los efectos cooperativos de la hemoglobina total desaparecer si la hemoglobina se divide por la mitad. En esencia, la hemoglobina es una proteína allosetric que tiene más de una forma y puede sufrir cambiosconformacionales en su estructura basada en las condiciones de medio ambiente.
Existen dos estructuras alternativas de la hemoglobina, la estructura relajada (R), que tiene una mayor afinidad por el oxígeno, y la estructura tensa (T), que tiene una menor afinidad por el oxígeno.
El cambio entre la T y las estructuras de I es el resultado de una rotación de 15 grados entre los dos dímeros dealfa-beta. Para ver una animación de esta rotación. Esta rotación cambia los vínculos entre las cadenas laterales de los dímeros de alfa y beta en la hélice F y por lo tanto hace que la molécula de hemo cambiar de posición. En la estructura T, el ion hierro se saca del plano del anillo de porfirina y se hace menos accesible que el oxígeno se une a él, lo que reduce su afinidad por el oxígeno....